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J-GLOBAL ID：201502210063364422   整理番号：15A0846569

線毛アッシャーは,ドメインマスキングを介して蛋白質の相互作用を制御し,オリゴマーとして機能する

The pilus usher controls protein interactions via domain masking and is functional as an oligomer

著者 (9件)： WERNEBURG Glenn T (Stony Brook Univ., New York, USA) ,  HENDERSON Nadine S (Stony Brook Univ., New York, USA) ,  PORTNOY Erica B (Stony Brook Univ., New York, USA) ,  SAROWAR Samema (Stony Brook Univ., New York, USA) ,  SAROWAR Samema (Brookhaven National Lab., New York, USA) ,  HULTGREN Scott J (Washington Univ. School of Medicine, Missouri, USA) ,  LI Huilin (Stony Brook Univ., New York, USA) ,  LI Huilin (Brookhaven National Lab., New York, USA) ,  THANASSI David G (Stony Brook Univ., New York, USA)
資料名： Nature Structural & Molecular Biology  (Nature Structural & Molecular Biology)
巻： 22  号： 7  ページ： 540-546  発行年： 2015年07月 
JST資料番号： W0637A  ISSN： 1545-9993  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グラム陰性菌では,シャペロンアッシャー(CU)経路により線毛の生合成が行われる。CU経路により合成される1型線毛は,FimH,FimG,FimF,FimAの4サブユニットから構成され,FimCがシャペロンとして機能し,サブユニットを通すチャネル膜蛋白質であるFimD(アッシャー,案内役)が足場として機能する。本研究では,線毛の生合成におけるFimDの機能を解析した。非天然アミノ酸残基間位置指定光架橋による特異的蛋白質-蛋白質相互作用部位の特定,野生型及びドメイン削除FimDアッシャーを用いる蛍光に基づく親和性アッセイなどから,FimDのC末端ドメインは高親和性の基質結合部位を持つが,これはプラグドメインによりマスクされている。FimC-FimHがFimDのN末端ドメインに結合することにより,C末端ドメインが活性化された。線毛生合成においてFimDはトランスに作用し,機能的オリゴマーを形成することが分かった。アッシャーは細菌中の線毛集合過程で協働的に相互作用することを示唆した。

シソーラス用語： グラム陰性菌 ,  *線毛 ,  *分子間相互作用 ,  オリゴマ ,  *シャペロンタンパク質 ,  生合成 ,  *外膜タンパク質 ,  結合部位 ,  分子構造 ,  細菌タンパク質 ,  データベース ,  *集合 ,  大腸菌 ,  病原性大腸菌 ,  電子顕微鏡観察
準シソーラス用語： シャペロン ,  タンパク質ドメイン ,  基質結合部位 ,  *細菌線毛 ,  線毛蛋白質 ,  蛋白質データバンク ,  *蛋白質-蛋白質相互作用 ,  蛋白質構造 ,  *蛋白質集合 ,  透過型電子顕微鏡観察 ,  尿路病原性大腸菌

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (7件)： 線毛 ,  シャー ,  ドメイン ,  マスキング ,  蛋白質 ,  相互作用 ,  オリゴマー