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J-GLOBAL ID：201502211714973941   整理番号：15A0895042

結晶構造を強く処理した膜蛋白質の原子論的シミュレーションにおいてアーチファクトを最小化する方法:スポットライトでのβ₂-アドレナリン受容体

How To Minimize Artifacts in Atomistic Simulations of Membrane Proteins, Whose Crystal Structure Is Heavily Engineered: β₂-Adrenergic Receptor in the Spotlight

著者 (9件)： MANNA Moutusi (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  KULIG Waldemar (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  JAVANAINEN Matti (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  TYNKKYNEN Joona (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  HENSEN Ulf (ETH-Zuerich, Basel, CHE) ,  MUELLER Daniel J. (ETH-Zuerich, Basel, CHE) ,  ROG Tomasz (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  VATTULAINEN Ilpo (Tampere Univ. Technol., Tampere, FIN) ,  VATTULAINEN Ilpo (Univ. Southern Denmark, Odense, DNK)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 11  号： 7  ページ： 3432-3445  発行年： 2015年07月 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞外からの刺激を細胞内に伝達する細胞膜のG蛋白結合受容体(GPCRs)の結晶構造の研究は進んでいるが,機能との関連に必要な動的な構造の研究は不充分である。さらに,結晶化では界面活性剤の使用や蛋白質の修飾で柔軟性が失われている。このような修飾が蛋白質の構造と機能の間の関係にどのように影響するかを理解する必要がある。そこで,原子論的シミュレーションを使用して,この課題をGPCRsであるβ₂-アドレナリン受容体(β2AR)のDOPC脂質膜中の構造で調べた。研究では蛋白質データバンクから修飾された構造データを得て,修飾を取り除いて得たアポ体をDOPC膜に組み込み平衡状態とした。さらに,修飾をひとつずつ取り除いた。そして,利用できる実験データと比較した。以上より,β2ARの特性を変えずに修飾を取り除いて,本来の構造を得る効率的な方法を示した。

シソーラス用語： *アーチファクト ,  *β2受容体 ,  *計算機シミュレーション ,  *膜受容体 ,  *分子構造
準シソーラス用語： G蛋白結合受容体 ,  β2アドレナリン受容体 ,  スポットライト ,  原子論的シミュレーション ,  膜蛋白質構造

分類 (3件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 結晶構造 ,  膜蛋白質 ,  原子論的シミュレーション ,  アーチファクト ,  最小化 ,  スポットライト ,  アドレナリン受容体