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J-GLOBAL ID:201502212851434710   整理番号:15A1120097

ナマコの体壁におけるPurifiカチオン及びα-1,4-アミラーゼの特徴化【Powered by NICT】

Purifi cation and Characterization of α-1,4-Amylase in Body Wall of Sea Cucumber
著者 (7件):
資料名:
巻: 36  号:ページ: 137-141  発行年: 2015年 
JST資料番号: C2151A  ISSN: 1002-6630  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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α-1,4-アミラーゼは均質化によりナマコの体壁から抽出し,分離した,硫酸アンモニウム,透析,DEAE-52アニオン交換クロマトグラフィー及びセファクリルS-300ゲルクロマトグラフィーと塩析した。の結果は,精製した酵素は,SDS-PAGEにより三のサブユニット鎖を有し,420kDの分子量を持つことを示した。最適pH及び温度は9.0及び80°Cであった;残留活性は90°C,30分間の不活性化後の少なくとも38%を維持した。,この酵素は熱安定性アルカリ性アミラーゼである。アミラーゼは強くK~+,Fe~(3+)またはMn~(2+)により活性化され,Cu~(2+)またはCa2+により阻害された。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物酵素の生産 
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