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J-GLOBAL ID：201502237986893996   整理番号：15A0523238

短いペプチドバックボーン上のアミノ酸側鎖の溶媒和熱力学

Solvation thermodynamics of amino acid side chains on a short peptide backbone

著者 (2件)： HAJARI Timir (Eduard-Zintl-Institut fuer Anorganische und Physikalische Chemie and Center of Smart Interfaces, Technische ...) ,  VAN DER VEGT Nico F. A. (Eduard-Zintl-Institut fuer Anorganische und Physikalische Chemie and Center of Smart Interfaces, Technische ...)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 142  号： 14  ページ： 144502-144502-10  発行年： 2015年04月14日 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 側鎖類縁分子の水和過程は,ペプチド及び蛋白質における実際的アミノ酸側鎖のそれとは水溶液環境中のペプチドバックボーンの影響に起因して異なる。最近の分子シミュレーション研究は,短いペプチドバックボーンに接合した全無極性側鎖がフリーの側鎖類縁体分子よりも疎水性がかなり低いという証拠を提供する。それと対照的に,極性側鎖の親水性はバックボーンにより殆ど影響されない。それらの観測のオリジンを解析するために,無極性及び極性側鎖の温度依存溶媒和自由エネルギーの分子動力学シミュレーションを提示した。種々のアミノ酸側鎖の見積られた溶媒和エントロピー及びエンタルピーを,既存の側鎖類縁体データと比較した。極性側鎖の溶媒和エントロピー及びエンタルピーは負であるが,絶対振幅は対応する類縁体データと比べて低い。しかしほぼ完全なエンタルピー-エントロピー補償のため実測差異は小さいが,極性側鎖の溶媒和自由エネルギーはペプチドバックボーンにより大幅に無影響のままである。小さな補償は無極性側鎖に応用されないことを見いだした。溶媒和エンタルピーはより好ましいか単に見かけ上影響する。その結果は,非常に小さい好ましくない自由エネルギーコストまたは自由エネルギー利得を与え,バルク水中の小さな疎水性または無極性分子の溶媒和と対照的である。無極性側鎖の溶媒和自由エネルギーはさらに分解され,反発的空洞形成寄与と引力的散逸自由エネルギー寄与からなる。ペプチドバックボーンに次ぐ空洞形成は類似サイズの無極性側鎖空洞の形成にエントロピー的に好まれ,それは無極性分子表面での空洞形成の解析における文献中の以前の研究と一致する。空洞と分散相互作用寄与は,バックボーンへ接続した無極性側鎖の溶媒到達可能な表面領域と完全に相関する。しかしその相関は全溶媒和に対して空洞と分散自由エネルギー寄与がほとんど完全に互いに相殺されるので弱い。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： *ペプチド ,  *溶媒和 ,  側鎖 ,  *熱力学 ,  計算機シミュレーション ,  温度依存性 ,  自由エネルギー ,  エントロピー ,  エンタルピー ,  骨格 ,  極性 ,  水和 ,  タンパク質
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション

分類 (3件)： ペプチド  (CF10080G) ,  分子化合物  (CE02000C) ,  化合物の化学熱力学(混合系)  (CB02033Z)

タイトルに関連する用語 (4件)： アミノ酸 ,  側鎖 ,  溶媒和 ,  熱力学