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J-GLOBAL ID：201502241036598804   整理番号：15A0069254

血清蛋白質中トリプトファンの励起状態動力学に対するフィブリル化の影響-時間分解蛍光研究

Effect of fibrillation on the excited state dynamics of tryptophan in serum protein - A time-resolved fluorescence study

著者 (4件)： MORA Aruna K. ,  MURUDKAR Sushant ,  SINGH Prabhat K. ,  NATH Sukhendu
資料名： Journal of Photochemistry and Photobiology. A. Chemistry  (Journal of Photochemistry and Photobiology. A. Chemistry)
巻： 299  ページ： 73-79  発行年： 2015年02月15日 
JST資料番号： D0721B  ISSN： 1010-6030  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイドフィブリルへの蛋白質の凝集は,いくつかの神経系疾患の原因となる。アミロイドフィブリルにおける動力学の知識は,その生物学的活性の理解に必須である。フィブリルに対するpH,イオン強度,温度などの環境の影響は広く研究されているが,アミロイドフィブリルの動力学及びフィブリルにおける水の役割に関する研究は少ない。この報告では,中性pHで,よく知られた血漿蛋白質,ヒト血清アルブミン(HSA)により生成したアミロイドフィブリルの励起状態動力学についての結果を報告した。トリプトファン残基,W214を,その励起状態動力学を監視する固有蛍光プローブとして使用した。定常状態及び時間分解蛍光データは,W214は,天然蛋白質よりもフィブリル相において消光剤アミノ酸残基に一層近くなることを示唆した。詳細時間分解発光測定から,一層規則的な構造にもかかわらず,アミロイドフィブリル中W214近辺の水分子は,天然蛋白質におけるよりも一層不安定であることが分かった。蛍光偏光解消研究はまた,W214残さが,天然蛋白質におけるそれよりも規則化アミロイドフィブリルの相対的により柔軟な領域に位置することを示した。Copyright 2014 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *フィブリル化 ,  血清タンパク質 ,  血清アルブミン ,  *動力学 ,  蛍光スペクトル ,  アミロイド ,  凝集 ,  偏光解消 ,  アミノ酸残基 ,  血漿タンパク質 ,  励起状態 ,  偏光 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： トリプトファン残基 ,  ヒト血清アルブミン ,  蛍光偏光 ,  時間分解蛍光分光法 ,  蛋白質凝集 ,  *励起状態ダイナミクス

分類 (1件)： アミノ酸  (CF10070V)

物質索引 (1件)： トリプトファン

タイトルに関連する用語 (6件)： 血清蛋白質 ,  トリプトファン ,  励起状態動力学 ,  フィブリル化 ,  時間分解蛍光 ,  研究