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J-GLOBAL ID:201502244888447313   整理番号:15A0693362

フルクトシル化は,ヒト血清アルブミン上のネオエピトープを生成する

Fructosylation generates neo-epitopes on human serum albumin
著者 (7件):
資料名:
巻: 67  号:ページ: 338-347  発行年: 2015年05月 
JST資料番号: C0136B  ISSN: 1521-6543  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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高血糖症は糖尿病の決定的な特徴である。グルコースやフルクトースのような還元糖の持続的に高いレベルは,体内の様々な巨大分子の糖化の原因となる。無数の機能を持ち最も豊富な血清タンパク質であるヒト血清アルブミン(HSA)は,その構造的および生物学的特性によって糖化し,結果として変化する傾向がある。本研究では,糖尿病の病態のマーカーとしてのフルクトース修飾ヒト血清アルブミンの役割を評価することを目的とした。フルクトースによるHSAの変性を行い,誘導された変化について,様々な物理化学的研究によって調べた。フルクトース修飾-HSAは,濃色のUVスペクトルとAGE固有蛍光の増加を呈すだけでなく,トリプトファン蛍光の消光を示した。SDS-PAGEではタンパク質凝集が見られた。アマドリ生成物は,NBTによって検出された。CDおよびFT-IRにより明らかにされるように,フルクトース変性HASは,二次構造における摂動に伴う高いカルボニルの含有量を持っていた。フルクトース変性HSAの大きな流体力学半径は,DLS測定により明らかになった。フルクトースで修飾されたHSAは,免疫原に対して高い特異性を示す実験動物において高力価の抗体を誘導した。Copyright 2015 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (3件):
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生物学的機能  ,  生物学的機能  ,  代謝異常・栄養性疾患一般 
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