文献

J-GLOBAL ID：201502245037374590   整理番号：15A0549025

Chlamydomonas reinhardtii由来のホスホリブロキナーゼ:システイン残基にとりこにされたベンソン-カルビン回路酵素

Phosphoribulokinase from Chlamydomonas reinhardtii: a Benson-Calvin cycle enzyme enslaved to its cysteine residues

著者 (5件)： THIEULIN-PARDO Gabriel (Aix-Marseille Univ., CNRS, UMR 7281 Lab. de Bioenergetique et Ingenierie des Proteines, 13402 Marseille Cedex 20, FRA) ,  REMY Therese ,  LIGNON Sabrina ,  LEBRUN Regine ,  GONTERO Brigitte
資料名： Molecular BioSystems  (Molecular BioSystems)
巻： 11  号： 4  ページ： 1134-1145  発行年： 2015年04月17日 
JST資料番号： W2331A  ISSN： 1742-206X  CODEN： MBOIBW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 緑藻類であるChlamydomonas reinhardtiiのホスホリブロキナーゼ(PRK)は精密に制御され,よく研究されたベンソン-カルビン回路の酵素である。PRKはグリセルアルデヒド3リン酸脱水素酵素(GAPDH)および葉緑体タンパク質CP12と複合体を形成できる。本研究は複合体とグルタチオン付加に関与するというPRKの新規の制御として近年報告されている活性のメカニズムに関与するPRKの分子決定残基を決定することを目的としている。質量分析と変異誘発,活性解析の組み合わせによって,Cys16のATP結合部位がその役割に加えてS-グルタチオン付加の部位でもあることが示された。先のC55S変異体の動態解析によって,PRKの酸化された不活性型においてこの残基がCys16残基とジスルフィド結合を形成することが示された。これはPRKについて報告された唯一の架橋である。PRKのCys243とCys249間のジスルフィド結合がPRK-GAPDH-CP12複合体の形成に必要なことが初めて示された。CP12のチオールジスルフィド交換反応に関与するPRK-GAPDH-CP12形成の新規のメカニズムや,酸化ストレスに対するグルタチオン付加の標的としてのPRKのCys16の同定についてはわかっていない。Cys16がATPとの結合に関与し,酸化障害に対する防御として働くカギとなる残基でありながら,藻類の三元複合体の形成には,PRKにおけるCys243とCys249間のジスルフィド結合架橋の形成が必要である。Copyright 2015 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST

シソーラス用語： *Chlamydomonas reinhardtii ,  *アルコールホスホトランスフェラーゼ ,  代謝経路 ,  炭酸同化 ,  アミノ酸残基 ,  酸化ストレス ,  部位特異的変異誘発 ,  ジスルフィド結合 ,  質量分析 ,  グリセルアルデヒドリン酸デヒドロゲナーゼ ,  タンパク質複合体 ,  植物タンパク質
準シソーラス用語： Calvin回路 ,  CP12 ,  グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ ,  *ホスホリブロキナーゼ

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： Chlamydomonas ,  ホスホリブロキナーゼ ,  システイン残基 ,  カルビン回路 ,  酵素