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J-GLOBAL ID：201502250024635010   整理番号：15A0217475

分子内ジスルフィド結合の形成と脂質との相互作用に応答してヘム配位を変えることにより調節されるサイトグロビンの配位子結合

Cytoglobin ligand binding regulated by changing haem-co-ordination in response to intramolecular disulfide bond formation and lipid interaction

著者 (4件)： BECKERSON Penny (Univ. Essex, Essex, GBR) ,  WILSON Michael T. (Univ. Essex, Essex, GBR) ,  SVISTUNENKO Dimitri A. (Univ. Essex, Essex, GBR) ,  REEDER Brandon J. (Univ. Essex, Essex, GBR)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 465  号： 1  ページ： 127-137  発行年： 2015年01月01日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グロビンスーパーファミリーに属し,脊椎動物中に広く分布する6-配位ヘム蛋白質であり,生理学的機能が未知のサイトグロビン(Cygb)の機能を明らかにするために,システイン(Cys)残基のレドックス状態がオリゴマー形成,ヘム配位,配位子結合および脂質との相互作用に及ぼす効果を調べた。ヒトCygb遺伝子の大腸菌発現により野生型およびC38R変異Cygbを調製した。CygbのB鎖Cys³⁸とE鎖Cys⁸³の間の分子内ジスルフィド結合をもつ単量体Cygbは他のグロビンよりも大きな脂質(オレイン酸塩)-ペルオキシダーゼ活性と,6-配位低スピン状態から5-配位高スピン状態への速い脂質-誘導変換を示した。これに対して,遊離Cysチオール基をもつCygb単量体と分子間ジスルフィド結合をもつCygb二量体は殆ど脂質-ペルオキシダーゼ活性を示さず,配位子-結合は遅く,また脂質の存在下でヘム-鉄配位の変化を示さなかった。これらの結果はCygbのCys残基のレドックス状態はCygbの生化学的性質の調節に必須であり,レドックス感受性分子スイッチとして潜在的に機能していることを示す。

シソーラス用語： *グロビン ,  *ジスルフィド結合 ,  ヘム ,  *ヘムタンパク質 ,  ポルフィリン錯体 ,  鉄錯体 ,  アミノ酸残基 ,  *酸化還元反応 ,  オリゴマ化 ,  ヒト ,  *酵素活性度 ,  高スピン状態 ,  励起状態 ,  分子スイッチ ,  ESR【磁気共鳴】 ,  配座転移 ,  ストップトフロー法 ,  *配位子 ,  不飽和脂肪酸 ,  オレフィン化合物 ,  *サイトグロビン ,  システイン残基 ,  ヘム鉄 ,  *ペルオキシダーゼ活性 ,  低スピン状態 ,  遺伝的組換え ,  エネルギー準位 ,  スイッチ
準シソーラス用語： 組換 ,  EPR【磁気共鳴】 ,  オリゴマー形成 ,  *レドックス挙動 ,  遺伝子組換 ,  立体配座転移

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： オレイン酸

タイトルに関連する用語 (8件)： ジスルフィド結合 ,  脂質 ,  相互作用 ,  応答 ,  ヘム ,  調節 ,  サイトグロビン ,  配位子