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J-GLOBAL ID:201502250359670392   整理番号:15A0026661

ヒトパラインフルエンザウイルス3型血球凝集素-ノイラミニダーゼ蛋白質のN糖鎖の機能に関する研究【Powered by NICT】

Study on Functions of N-Carbohydrate Chains in Human Parainfluenza Virus Type 3 Hemagglutinin-Neuraminidase Protein
著者 (10件):
資料名:
巻: 29  号:ページ: 500-508  発行年: 2013年 
JST資料番号: C2388A  ISSN: 1000-8721  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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ヒトパラインフルエンザウイルス3型hemag glutininノイラミニダーゼ(HN)蛋白質のN糖鎖の機能を決定するために,PCRに基づく部位特異的変異誘発法はN-グリカン変異体を得るために用いた。蛋白質電気泳動速度,細胞表面発現,受容体結合活性,ノイラミニダーゼ活性と細胞融合促進活性を測定した。単一変異体(G1,G2及びG4)と多重変異体(G12,G14,G24とG124)のHN蛋白質はポリアクリルアミドゲル上の野生型(wt)HN蛋白質よりも速く移動したが,一方G3変異蛋白質とwt HN蛋白質は同じ位置に移動した。はwtの間の細胞表面発現とノイラミニダーゼ活性の差と各変異体HN蛋白質(P>0.05)ではなかったが,各変異体蛋白質の受容体結合活性と細胞融合促進活性は有意な程度(P<0.05)に還元された。G1,G2及びG4変異体は受容体結合活性は野生型レベルの83.94%すでに76 45%と55.32%を示した。G1,G2及びG4変異蛋白質は融合促進活性の低下,80.84%,77.83%および64.16%であった。G12,G14-,G24とG124-置換した複数の変異体は受容体結合活性,wt HNレベルの33.07%,20.67%,19.96%および15.11%をさらに減少させることができた。G12,G14,G24とG124変異体はwt量のわずか46.36%,12.04%,13.43%および4.05%であることを融合促進活性のレベルを示した。hPIV3のN-グリカンとしてHN蛋白質はHN蛋白質の受容体結合活性と細胞融合促進活性に重要な役割を果たしている。はN-グリカンの損失は受容体結合とより低い受容体結合活性と細胞融合促進活性の原因であることを球状ドメインの配座/配向を変化させることを提案した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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ウイルスの生化学 

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