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J-GLOBAL ID：201502260247426664   整理番号：15A0266593

ヒトα-メタロチオネイン1aフラグメントのメタル化反応速度論はアポ蛋白質の可動性構造に依存する

Metalation Kinetics of the Human α-Metallothionein 1a Fragment Is Dependent on the Fluxional Structure of the apo-Protein

著者 (4件)： IRVINE Gordon W. (Dep. of Chemistry, The Univ. of Western Ontario, London, ON, N6A 5B7 (Canada) www.stillmangroup.ca) ,  DUNCAN Kelly E. R. ,  GULLONS Meredith ,  STILLMAN Martin J.
資料名： Chemistry - European Journal  (Chemistry - European Journal)
巻： 21  号： 3  ページ： 1269-1279  発行年： 2015年01月12日 
JST資料番号： W0744A  ISSN： 0947-6539  CODEN： CEUJED  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳類メタロチオネインは,完全にメタル化されたとき,2種の金属結合ドメインを含むシステインリッチ金属結合蛋白質であり,αドメインはM₄^IIS_x(x=(Cys)₁₁)の化学量論比で結合し,βドメインはM₃^IIS_y(y=(Cys)₉)の化学量論比として結合する。完全なメタル化種は広く研究されてきたが,アポ蛋白質のメタル化はあまり理解されていない。メタル化経路の説明の鍵は,アポ蛋白質の最初の立体配座およびメタル化前の金属配位システインの配置である。著者らはメタル化速度に対するアポMT(メタロチオネイン)のあいまいな球状構造の影響を報告する。可動性蛋白質の構造決定に固有の実験上の限界を克服するために,著者らはベンゾキノンによるシステイン修飾の変化速度に基づく,アポ-α-メタロチオネインの立体配座の詳細な分析を用いた。ESI(エレクトロスプレイイオン化)質量スペクトル(MS)データは,2種の異なる立体配座ファミリー,一つは中性pHでの折畳まれた立体配座ファミリーおよび二つ目は低pHでの折畳まれていない立体配座のファミリーの存在を示した。これら2種の立体配座の異なるファミリーのCd^IIメタル化特性をストップフロー速度論を用いて研究した。驚くべきことに,折り畳まれていないアポ蛋白質は折畳まれたアポ蛋白質よりもかなりゆっくりとメタル化され,結果を四番目のCd^IIが結合するとき,クラスタ構造へ折畳まれるために必要な時間がより長いためであると解釈した。これらの結果は,メタル化反応経路におけるアポ-αMTの構造の役割に関する初の証拠を提供し,ESI-MSと連結させたシステイン修飾を,システインリッチ蛋白質の構造を探るために用いることができることを示している。Copyright 2015 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： ヒト ,  *メタロチオネイン ,  *メタル化 ,  反応速度 ,  *タンパク質 ,  結合部位 ,  立体配座 ,  エレクトロスプレイイオン化質量分析 ,  折畳み構造 ,  *カドミウム ,  *金属イオン ,  ストップトフロー法 ,  アミノ酸残基 ,  メルカプト基 ,  化学修飾 ,  化学量論 ,  球状タンパク質
準シソーラス用語： *アポ蛋白質 ,  クラスター構造 ,  システイン残基

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (6件)： ヒト ,  フラグメント ,  メタル化 ,  反応速度論 ,  アポ蛋白質 ,  可動性