文献

J-GLOBAL ID：201502269720884591   整理番号：15A0264142

超螺旋ドメインはリポ多糖O抗原鎖長を調節する分子定規として機能する

A coiled-coil domain acts as a molecular ruler to regulate O-antigen chain length in lipopolysaccharide

著者 (11件)： HAGELUEKEN Gregor (Univ. St. Andrews, Fife, GBR) ,  HAGELUEKEN Gregor (Univ. Bonn, Bonn, DEU) ,  CLARKE Bradley R (Univ. Guelph, Ontario, CAN) ,  HUANG Hexian (Univ. St. Andrews, Fife, GBR) ,  TUUKKANEN Anne (European Molecular Biology Lab., Hamburg, DEU) ,  DANCIU Iulia (European Molecular Biology Lab., Hamburg, DEU) ,  SVERGUN Dmitri I (European Molecular Biology Lab., Hamburg, DEU) ,  HUSSAIN Rohanah (Diamond Light Source, Didcot, GBR) ,  LIU Huanting (Univ. St. Andrews, Fife, GBR) ,  WHITFIELD Chris (Univ. Guelph, Ontario, CAN) ,  NAISMITH James H (Univ. St. Andrews, Fife, GBR)
資料名： Nature Structural & Molecular Biology  (Nature Structural & Molecular Biology)
巻： 22  号： 1  ページ： 50-56  発行年： 2015年01月 
JST資料番号： W0637A  ISSN： 1545-9993  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌リポ多糖O抗原は約180種に分類され,大腸菌O9aのABC輸送体依存的に狭いサイズ分布を有する多糖類鎖長はWbdA(グリコシル転移ポリメラーゼ)およびWbdDターミネーター(蛋白質キナーゼ及び蛋白質メチルトランスフェラーゼ)の相互作用によって調節されている。WbdAとWbdDによるリポ多糖鎖長調節機構を酵素蛋白質結晶の小角X線散乱解析により検証した。部位特異的変異によりWbdDのC末端ドメインの超螺旋領域がその触媒ドメインからWbdAを物理的に引き離し,鎖伸長を抑制することが明らかになった。WbdDの超螺旋領域への挿入および欠失の効果in vivo解析し,本ドメインのリポ多糖鎖長を決定する分子定規としての機能を明らかにした。

シソーラス用語： *病原性大腸菌 ,  *グリコシルトランスフェラーゼ ,  *タンパク質キナーゼ ,  *タンパク質メチルトランスフェラーゼ ,  複合作用酵素 ,  *O抗原 ,  *リポ多糖類 ,  糖鎖 ,  鎖長効果 ,  超螺旋 ,  酵素調節 ,  部位特異的変異誘発 ,  結晶構造解析 ,  分子モデル ,  アミノ酸配列 ,  生合成 ,  小角X線散乱
準シソーラス用語： *WbdA ,  *WbdD ,  *大腸菌O9a

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物感染の生理と病原性  (EG03053T)

タイトルに関連する用語 (7件)： 超螺旋 ,  ドメイン ,  リポ多糖 ,  O抗原 ,  鎖長 ,  調節 ,  分子定規