文献

J-GLOBAL ID：201502270453660059   整理番号：15A0487683

多様な昆虫種由来のマルチ銅酸化酵素-1オルソログはアスコルビン酸オキシダーゼ活性を持つ

Multicopper oxidase-1 orthologs from diverse insect species have ascorbate oxidase activity

著者 (8件)： PENG Zeyu (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  DITTMER Neal T. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  LANG Minglin (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  BRUMMETT Lisa M. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  BRAUN Caroline L. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  DAVIS Lawrence C. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  KANOST Michael R. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA) ,  GORMAN Maureen J. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biophysics, 141 Chalmers, Kansas State Univ., Manhattan, KS 66506, USA)
資料名： Insect Biochemistry and Molecular Biology  (Insect Biochemistry and Molecular Biology)
巻： 59  ページ： 58-71  発行年： 2015年04月 
JST資料番号： D0873A  ISSN： 0965-1748  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵素のマルチ銅酸化酵素(MCO)ファミリーメンバーは,その基質特異性により分類できる。例えば,フェロキシダーゼの二価鉄イオン酸化,アスコルビン酸酸化酵素のアスコルビン酸酸化,ラッカーゼのジフェノール類のような芳香族基質の酸化である。著者らの昆虫マルチ銅酸化酵素(MCO1)に関する以前の研究は,これがフェロキシダーゼとして機能するかもしれないことを示唆した。この仮説は,3つの証拠に基づいていた。キイロショウジョウバエMCO1(DmMCO1)のRNAi媒介ノックダウンは,鉄の恒常性に影響した事。DmMCO1はフェロキシダーゼ活性を持つ事。DmMCO1は推定の鉄結合残基を持つ事である。著者らの現在の研究で,著者らはMCO1を含むためにその焦点をAnopheles gambiae,コクヌストモドキ,Manduca sextaまで拡大した。著者らは,MCO1オルソログは類似した発現プロファイルを持ち,MCO1蛋白質は,血リンパで基質を酸化するための場所である細胞の基底面に局在することを確認した。さらに,著者らはA.gambiaeにおけるMCO1のRNAi媒介ノックダウンは,鉄恒常性に影響することを確認した。さらに,4つの昆虫種由来の組換え型MCO1を精製し,二価鉄イオン,アスコルビン酸,二つのジフェノール類を基質とした動力学解析を実施した。著者らはMCO1オルソログは全て,二価鉄イオンまたはジフェノール類を酸化するよりも,アスコルビン酸の酸化の方がさらに良いことを発見した。DmMCO1の三つの推定鉄結合残基の解析から,これらはフェロキシダーゼまたはラッカーゼ活性に必須ではないが,これら残基のうち二つ(His374とAsp380)は,アスコルビン酸の酸化に影響することが明らかとなった。これら二つの残基は,昆虫および甲殻類由来のMCO1オルソログにおいて保存されていたことから,これらはMCO1機能に重要であると考えられる。本研究の結果は,MCO1オルソログは,アスコルビン酸オキシダーゼとして機能し,また未知の機構を介して鉄の恒常性に影響することを示唆するものである。Copyright 2015 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： 金属イオンオキシドレダクターゼ ,  酵素 ,  *アスコルビン酸オキシダーゼ ,  ホメオスタシス ,  昆虫類 ,  動的解析 ,  変異誘発 ,  *オキシドレダクターゼ ,  *金属酵素 ,  タンパク質 ,  コクヌストモドキ ,  ハマダラカ ,  Manduca sexta ,  遺伝子発現 ,  細胞内分布 ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： Anopheles gambiae ,  オルソログ蛋白質 ,  フェロキシダーゼ ,  *マルチ銅酸化酵素 ,  鉄ホメオスタシス ,  発現プロファイル

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (5件)： 昆虫 ,  マルチ銅酸化酵素 ,  オルソログ ,  アスコルビン酸オキシダーゼ ,  活性