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J-GLOBAL ID:201502285138632680   整理番号:15A0659149

HypA蛋白質のループドメインにおけるZn2+,Cd2+及びNi2+イオン結合部位の特異性

Specificity of the Zn2+, Cd2+ and Ni2+ ion binding sites in the loop domain of the HypA protein
著者 (7件):
資料名:
巻: 44  号: 21  ページ: 9887-9900  発行年: 2015年06月07日 
JST資料番号: A0270A  ISSN: 1477-9226  CODEN: DTARAF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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Helicobacter pyloriのHypA蛋白質の亜鉛結合ループドメインは隣接His残基を有する2つのCXXCモチーフで構成される。これらのモチーフは金属イオンに結合し,従ってそれらは蛋白質全体の機能に非常に重要である。HisがSer残基によってCXXCから分離されたN末端部位は,HisがCXXCモチーフに隣接するC末端部位よりZn2+とNi2+イオンの結合でより効果的であった。Ac-ELECKDCSHVFKPNALDYGVCEKCHS-NH2ループ内のペプチド配列の様々な改変に関する研究は,CXXCモチーフ間のリンカ中の残基の役割及びそれがZn2+,Cd2+及びNi2+と生成する錯体の安定性に及ぼす長さの影響を示した。2つのCXXC結合部位間のリンカ中のプロリン残基はループの金属イオン結合能力で明確な役割を果たし金属イオン配位の効果を低下させた。CXXCモチーフ間のリンカからの脂肪族残基の欠失がループの結合効率を顕著に改善した。Copyright 2015 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST
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分類 (4件):
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第11族,第12族元素の錯体  ,  コバルトとニッケルの錯体  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  微生物の生化学 

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