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J-GLOBAL ID：201602020371723798   整理番号：72A0169515

Escherichia coliのアスパルターゼの精製と性質

The purification and properties of aspartase from Escherichia coli.

著者 (2件)： RUDOLPH F B ,  FROMM H J
資料名： Arch Biochem Biophys  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 147  号： 1  ページ： 92-98  発行年： 1971年 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Escherichiataliからアスパルターゼを精製。それは2価の金属イオンを要求し沈降定数S,。1.は8.3。分子量は,Sephadexゲルクロマトグラフィーから170,000と決定。これは分子量45,QOOの4個のサブユニットから成る。また,シアノヒドリドほう酸ナトリウムやヒドリドほう酸ナトリウムでは失活しない。酵素活性の動的研究から,この酵素がWilliamsとLatigueの研究したBacteriumcadsverisのアスパルターゼに非常に類似していることが判明。しかし安定性は本酵素の方が高く,2価金属イオン要求性も強い;写図3表2参32

シソーラス用語： ヒドリドほう酸ナトリウム ,  ほう酸 ,  大腸菌
準シソーラス用語： Bacterium cadaveris ,  Escherichia coli ,  アスパルターゼ ,  シアノトリヒドリド ,  ほう酸/シアノトリヒドリド

タイトルに関連する用語 (4件)： Escherichia ,  アスパルターゼ ,  精製 ,  性質