文献

J-GLOBAL ID：201602217090138460   整理番号：16A0356928

SpyTag/SpyCatcher媒介自発的環化によるBacillus subtilis168からリケニナーゼの増高した耐熱性

Enhanced thermal stability of lichenase from Bacillus subtilis 168 by SpyTag/SpyCatcher-mediated spontaneous cyclization

著者 (6件)： WANG Jindan (Huaqiao Univ.) ,  WANG Yilin (Qingdao Univ.) ,  WANG Xinzhe (Huaqiao Univ.) ,  ZHANG Dandan (Huaqiao Univ.) ,  WU Shuyu (Huaqiao Univ.) ,  ZHANG Guangya (Huaqiao Univ.)
資料名： Biotechnology for Biofuels (Web)  (Biotechnology for Biofuels (Web))
巻： 9  号： Mar  ページ： 9:79 (WEB ONLY)  発行年： 2016年03月 
JST資料番号： U7022A  ISSN： 1754-6834  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 背景:SpyTagは,自発的イソペプチド結合により12kDaの対応SpyCatcherに不可逆的共有結合を形成できるペプチドである。ここでは,リケニナーゼのN-末端でSpyTagとC-末端でSpyCatcherを結合させて,パートナーの間の共有結合相互作用によってリケニナーゼの末端をしっかり結合した。さらに,エラスチン様のポリペプチドタグをSpyCatcherのC-末端に取り付けて,環化したリケニナーゼの非クロマトグラフィー精製を容易にする。結果:この研究は,環化したリケニナーゼの最適な温度は直線的な対応物より約5°C高いことを示した。さらに,100°Cの曝露の後にも,環化リケニナーゼ活性のおよそ80%が保有されたが,線形型はほとんど全ての活性を失った。したがって,環化した異形種は温度上昇でかなり高い耐熱性を示して,超熱変性に抵抗力があった。そのうえ,環化リケニナーゼのkm値(7.58±0.92mg/ml)は,直線的なもの(12.96±1.93mg/ml)よりおよそ1.7倍低くて,基質との高い親和性を示唆する。結論:この新しいSpyTag/SpyCatcher閉環戦略を酵素の安定性を高める一般化された参考として考えて,様々な酵素の閉環を効率的に特製できて,燃料や化学物質を生産するためのバイオマスの生物触媒転化での満足な応用の大きな可能性を有する。(翻訳著者抄録)

シソーラス用語： *ヒドロラーゼ ,  環化反応 ,  ペプチド結合 ,  共有結合 ,  末端基 ,  酵素活性度 ,  耐熱性
準シソーラス用語： リケニナーゼ

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 環化 ,  Bacillus ,  耐熱性