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J-GLOBAL ID:201602218552466171   整理番号:16A0127601

一価金属イオンに対する金属制御因子CueRの特異性 配位したチオールの可能性のある機能的役割

Specificity of the Metalloregulator CueR for Monovalent Metal Ions: Possible Functional Role of a Coordinated Thiol?
著者 (9件):
資料名:
巻: 54  号: 52  ページ: 15756-15761  発行年: 2015年12月21日 
JST資料番号: H0127B  ISSN: 1433-7851  CODEN: ACIEAY  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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MerRファミリーの金属イオン応答性の転写制御因子は,一価および二価の金属イオンを効率的に識別する。本論文では,一価金属イオンに対するCueRタンパク質の特異性の起源について検討した。いくつかの分光技術を用いて,大腸菌およびコレラ菌由来の金属イオン結合ループを含むモデル系に対するAgI,ZnIIおよびHgIIの結合を調べた。AgIの存在下で,保存性のシステイン残基はチオールの脱プロトン化に対して生理的pH値に近いpKa値を示した。この特性は,一価金属イオンによってのみ観察された。Cys112がプロトン化されたCueR金属部位の量子化学的に最適化された構造により,ホモダイマーの他のモノマー由来の保存性のSer77骨格のカルボニル酸素原子は金属部位に向かって「引っ張られている」ことが示された。MerRファミリーの金属制御性メンバーの共通のアロステリック機構が提唱された。CueRでは,この機構はCys112のプロトン化に依存している。Copyright 2016 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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蛋白質・ペプチド一般 

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