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J-GLOBAL ID:201602228912324487   整理番号:16A0836527

展開タンパク質のビオチン化Langmuir-Schaefer膜上に形成したストレプトアビジン層の束縛特性

Binding properties of a streptavidin layer formed on a biotinylated Langmuir-Schaefer film of unfolded protein
著者 (1件):
資料名:
巻: 604  ページ: 40-47  発行年: 2016年04月01日 
JST資料番号: B0899A  ISSN: 0040-6090  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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空気/水界面に展開した炭酸脱水素酵素(CA)のLangmuir単層を,Langmuir-Schaefer法によりシリコンウエハの疎水性表面に転送した。転送したCA膜をビオチン化し,ストレプトアビジン(SAv)溶液内で培養して,ビオチン-SAv結合により稠密SAv層を得た。フェリチン,カタラーゼ,アルコール脱水素酵素と炭酸脱水素酵素を含むビオチン化タンパク質をSAv層を用いて培養して,これらのタンパク質の結合を原子間力顕微鏡で調べた。ビオチン化タンパク質の高密度結合が観測され,また,吸着した非ビオチン化タンパク質は低密度か,または無視できる程度であった。非展開タンパク質のLangmuir-Schaefer膜上のSAv層は,タンパク質不動態化研究のための基礎的アーキテクチャになり得る。Copyright 2016 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 

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