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J-GLOBAL ID：201602242238143773   整理番号：16A1305161

電位依存性カルシウムチャネルCa_v1.1の3.6Å分解能での構造

Structure of the voltage-gated calcium channel Ca_v1.1 at 3.6 Å resolution

著者 (8件)： WU Jianping (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  YAN Zhen (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  LI Zhangqiang (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  ZHOU Qiang (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  YAN Nieng (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  QIAN Xingyang (Tsinghua Univ., Beijing, CHN) ,  LU Shan (National Inst. of Biological Sci., Beijing, CHN) ,  DONG Mengqiu (National Inst. of Biological Sci., Beijing, CHN)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 537  号： 7619  ページ： 191-196  発行年： 2016年09月08日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 電位依存性カルシウム(Ca_v)チャネルは,膜で生じた電気シグナルをCa²⁺が介在する細胞内事象に変換する。哺乳類のCa_vチャネルには10のサブタイプがあり,その中でCa_v1.1は骨格筋の興奮収縮連関に特化している。今回我々は,ウサギのCa_v1.1複合体の3.6Å分解能(公称値)での低温電子顕微鏡構造を示す。イオン透過に関わるα1サブユニットの内側ゲートは閉じていて,4個の電位感知ドメインは全てが「上向き」のコンホメーションをとっているので,これはおそらく不活性化状態に相当すると考えられる。小孔形成ドメインの伸びた細胞外ループは,複数のジスルフィド結合により安定化されていて,選択性フィルターの上で開口部のあるドームを形成している。ドームの一端はα2δ-1サブユニットの結合部位となっているが,反対側の端はその負の表面電荷を介して陽イオンを引き付けている可能性がある。細胞内のI-IIおよびIII-IVリンカーヘリックスはそれぞれ,β_1aサブユニットとα1のカルボキシ末端ドメインと相互作用している。タンパク質粒子の分類からさらに2つの再構築像が得られ,β_1aおよびα1中の近接する構造エレメントの大きな位置移動が明らかになった。Ca_v1.1複合体の原子モデルは,興奮収縮連関の機構を理解するための基盤を確立し,またCa_vおよびNa_vチャネルの機能と疾患における機序の分子レベルでの説明のための三次元モデルを提供する。Copyright Nature Japan KK 2017

シソーラス用語： *カルシウムチャネル ,  分類 ,  *電子顕微鏡 ,  分解能 ,  サブユニット ,  *立体配座 ,  *構造 ,  ジスルフィド結合 ,  結合部位 ,  負電荷 ,  カチオン ,  モデル ,  機能 ,  分子間相互作用 ,  配座転移 ,  三次元モデル ,  *低温電子顕微鏡 ,  *電位依存性カルシウムチャンネル ,  *ドメイン構造 ,  *イオン輸送 ,  *輸送 ,  *生体輸送 ,  *膜貫通タンパク質 ,  *生体内イオン輸送
準シソーラス用語： ウサギ ,  *Ca_v1.1 ,  サブタイプ ,  *ドメイン ,  陽イオン ,  立体配座変化

分類 (3件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生体の顕微鏡観察法  (EA03050C)

タイトルに関連する用語 (2件)： 電位依存性カルシウムチャネル ,  分解能