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J-GLOBAL ID:201702210674262815   整理番号:17A1448531

フコシルトランスフェラーゼ8とN-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの基質優先性と相互作用

Substrate Preference and Interplay of Fucosyltransferase 8 and N-Acetylglucosaminyltransferases
著者 (9件):
資料名:
巻: 139  号: 28  ページ: 9431-9434  発行年: 2017年07月19日 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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哺乳類動物細胞において,フコシルトランスフェラーゼ8(FUT8)はN-グリカンへのα-1,6結合フコースの付加を経てコアのフコシル化に応答する唯一の酵素である。FUT8の2触覚N-グリカンに対する基質特異性は報告されているが,3触覚N-グリカン及び4触覚N-グリカンに対する基質特異性はまだ明らかではない。本研究では,ヒトFUT8の3及び4触覚N-グリカン(糖ペプチドの形で)に対する特異性と活性について調べた。N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ(GNT)-IVによって生成したN-アセチルグルコサミン(GlcNAc)終端3触覚グリカン[A3(2,4,2]型はFUT8の良好な基質となるが,GNT-Vから生成したA3(2,2,6)型3触覚グリカンはFUT8の基質ではないことを示した。また,コアのフコシル化は2触覚グリカンに対するGNT-IVの活性を低下させることが分かった。N-グリカンの型と細胞中におけるFUT8,GNT-IV及びGNT-Vの発現レベルとの相関性から,これらのグリコシルトランスフェラーゼ,とくにGNT-IV,がin vivoでのN-グリカンの分岐とコアフコシル化において重要な役割を演じていることが分かった。
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分類 (1件):
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