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J-GLOBAL ID:201702210942304011   整理番号:17A1067576

疎水性コアにおける変異にtrpzipsの折畳み自由エネルギー景観の感度【Powered by NICT】

The sensitivity of folding free energy landscapes of trpzips to mutations in the hydrophobic core
著者 (4件):
資料名:
巻: 19  号: 34  ページ: 22813-22825  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0271C  ISSN: 1463-9076  CODEN: PPCPFQ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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コア残基の疎水性含有量の違いに折畳み状態と自由エネルギー景観の安定性の感度は,16残基trpzips,すなわちTrpzip4,Trpzip5とTrpzip6のセットに対して研究した。反応座標として主成分分析と異なる二次構造規則度の計量法の組合せは折畳みに対応する全ての基礎となる魅力的な盆地と300Kで各trpzipの変性状態を特性化し,同定するために使用した。著者らの結果は,疎水性コアにおける単一変異は部分的折畳み及び非折畳み状態の折畳まれたペプチド及び立体配座的優先性の安定性に著しい摂動を与え,trpzipsの自由エネルギー景観の付随的変化をもたらすことを明らかにした。Trpzip4は折畳まれた状態に加えて,四つの準安定非折畳み状態の発生と最も頑丈で多彩な自由エネルギー景観を有することが分かった。とは対照的に,Trpzip5とTrpzip6二つのそのような準安定状態によって特性化した。ターン残基の剛性と疎水性コア残基の側鎖間の距離に関係する規則度の計量法は非折畳み状態に加えて異なるペプチドの折畳み状態間の識別度を理解するために最も明らかであることが分かった。著者らの結果は傾向と疎水性相互作用の両方が,trpzipsの折畳み経路の熱力学に影響することを示唆した。アミノ酸の配列依存性応答,芳香族スタッキング相互作用の効果とペプチドの自由エネルギー景観を形成するための蛋白質の内部の充填の意味を強調した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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ペプチド  ,  高分子固体の構造と形態学 
物質索引 (1件):
物質索引
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