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J-GLOBAL ID：201702212355280728   整理番号：17A1639869

ヘニパウイルスV蛋白質はDDB1への結合に関与する亜鉛フィンガードメインを持つprevalently折り畳まれていない蛋白質である【Powered by NICT】

The Henipavirus V protein is a prevalently unfolded protein with a zinc-finger domain involved in binding to DDB1

著者 (3件)： Salladini Edoardo (Aix-Marseille Univ, CNRS, Architecture et Fonction des Macromolecules Biologiques (AFMB), UMR 7257, 163, avenue de Luminy, Case 932, 13288 Marseille Cedex 09, Marseille, France. [e-mail]) ,  Delauzun Vincent ,  Longhi Sonia
資料名： Molecular BioSystems  (Molecular BioSystems)
巻： 13  号： 11  ページ： 2254-2267  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2331A  ISSN： 1742-206X  CODEN： MBOIBW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヘニパウイルスはパラミキソウイルス科ファミリー内の重篤なヒト病原体である。P蛋白質を超えて,ヘニパウイルスP遺伝子はまたPそのN末端,本質的に無秩序な領域(PNT)を共有するV蛋白質をコードし,折畳みであり,亜鉛(ZnFD)を結合すると予測されるユニークなC末端ドメインを有していた。ヘニパウイルスV蛋白質はSTAT1にPNT媒介結合を介してIFNシグナル伝達に拮抗する,いくつかのパラミキソV蛋白質は,DDB1への結合を介してSTAT1分解を促進した。ヘニパウイルスV蛋白質の構造と分子情報は不足していると,DDB1と相互作用する能力はまだ報告されていない。ニパウイルスおよびヘンドラウイルスからのV遺伝子をクローン化し,昆虫細胞からのE.coliとDDB1からのV蛋白質を精製した。分析サイズ排除クロマトグラフィー,CDとSAXSを用いて,V蛋白質とそのドメインを特性化した。プルダウン及びMSTを用いて,著者らは,DDB1への結合能を評価した。PNTはV蛋白質の状況においても,不規則状態のままであったが,ZnFDが支配的なβ立体配座を採用した。もV蛋白質はそのZnFDを介して主にDDB1と相互作用することを示す。ヘニパウイルスV蛋白質の最初の実験的キャラクタリゼーションとD DB1との相互作用の最初の実験的証拠である。DDB1ZnFD相互作用は抗ウイルス戦略のための有望な標的を構成している。これらの研究は,先天性免疫応答を回避するこれらのウイルスの能力を減少あるいは消失に期待される新しい抗ウイルス戦略を設計するための概念資産を提供した。も大きな本質的に無秩序なドメインを含む蛋白質の立体配座挙動を明らかにに寄与している。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： サイズ排除クロマトグラフィー ,  ヒト ,  自然免疫 ,  キャラクタリゼーション ,  相互作用 ,  *タンパク質 ,  遺伝子 ,  立体配座 ,  病原体 ,  パラミキソウイルス科 ,  *ウイルス
準シソーラス用語： *ニパウイルス ,  *DDB1蛋白質 ,  *V蛋白質 ,  *ヘニパウイルス , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

タイトルに関連する用語 (6件)： ヘニパウイルス ,  V蛋白質 ,  DDB1 ,  亜鉛フィンガー ,  ドメイン ,  蛋白質