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J-GLOBAL ID:201702213043743531   整理番号:17A0747782

チロシン残基P54nrbの複数の核機能を調節する【Powered by NICT】

Tyrosine Residues Regulate Multiple Nuclear Functions of P54nrb
著者 (7件):
資料名:
巻: 232  号:ページ: 852-861  発行年: 2017年 
JST資料番号: E0042B  ISSN: 0021-9541  CODEN: JCLLA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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非POUドメイン含有オクタマー結合蛋白質(NONO,p54nrbとして知られている)は,転写,RNAスプライシング,DNA合成と修復の範囲の種々の核機能を有している。チロシンりん酸化はp54nrbの多機能特性を説明するために提案されているが,ホスホチロシン蛋白質としてp54nrbの直接証拠は不明のままである。p54nrbのチロシンリン酸化状態を調べるために,我々はp54nrbの五個のチロシン残基の部位特異的変異誘発を行い,チロシン残基の置換フェニルアラニンまたはアラニン,チロシンりん酸化の免疫ブロット。をルシフェラーゼレポーター分析,RNAスプライシングミニ遺伝子アッセイ,共免疫沈降および共焦点顕微鏡を用いた先行転写,RNAスプライシング,蛋白質-蛋白質相互作用,および細胞内局在に対するp54nrbチロシン残基の機能を研究した。p54nrbはチロシン残基でリン酸化されないことを見出した。むしろ,抗ホスホチロシン抗体への非特異的結合親和性を有する。しかし,フェニルアラニンとチロシンの置換はその相互作用パートナーとp54nrb蛋白質会合の差次的調節と転写とスプライシングの共調節因子による遺伝子文脈依存様式で転写共抑制とRNAスプライシングにおけるp54nrb活性を変化させた。これらの結果は,りん酸化状態に関係なく,チロシン残基はp54nrb機能に重要であることを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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細胞生理一般 
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