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J-GLOBAL ID:201702214668290749   整理番号:17A1452409

真核生物酵素Bds1はアルキルではなくアリールスルホヒドロラーゼである【Powered by NICT】

The eukaryotic enzyme Bds1 is an alkyl but not an aryl sulfohydrolase
著者 (6件):
資料名:
巻: 491  号:ページ: 382-387  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Saccharomyces cerevisiaeにおける真核生物酵素Bds1は未知の生物学的役割を果たすことを細菌水平遺伝子移動に由来する進化的メタロβラクタマーゼ関連酵素である。以前,Bds1はアルキルおよびアリールスルファターゼと報告されている。しかし,Bds1は第一アルキル硫酸塩(6 12炭素原子の)ではなくアリール硫酸p-ニトロフェニル硫酸塩とpニトロカテコール硫酸に作用することを示した。Bds1による基質1 ヘキシル スルファートの加水分解のための一定の見かけ触媒速度はその細菌ホモログSdsA1により触媒される反応のそれより100倍以上低かった。Bds1は硫酸エステルの炭素原子は求核攻撃の対象ではなく,硫黄原子,C-O結合溶解をもたらしているSdsA1と触媒機構を共有することを示した。Pisa1と名付けた第二アルキル硫酸塩に対する選択性を持つSdsA1と他の細菌ホモログとは対照的に,Bds1は二次アルキル硫酸エステルに対する実質的な活性を示さなかった。Bds1もSdsA1も分枝の第1級アルキル硫酸塩,一次および二次ステロイド硫酸塩,またはリン酸ジエステルに対する有意な活性を有していた。,これまで同定され,特性化されたSdsA1に相同な酵素は第一及び第二アルキル硫酸塩に対する選択性の変化がアリールスルファターゼ活性を示さなかった。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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