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J-GLOBAL ID:201702215636583152   整理番号:17A1743488

好熱性リパーゼによるプルラナーゼ遺伝子の異源発現と組換え酵素の性質【JST・京大機械翻訳】

Heterologous expression of pullulanase gene from Geobacillus stearothermophilus and characterization of the recombinant enzyme
著者 (5件):
資料名:
巻: 43  号:ページ: 30-36  発行年: 2017年 
JST資料番号: C2153A  ISSN: 0253-990X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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PCR法を用いて,Geobacillus stearothermophilus XQ3506のプルラナーゼ遺伝子コード化遺伝子GsPを増幅し,大腸菌において異種発現を行った。外因性のシグナルペプチドがない条件下で、組換え酵素部分は周質に分泌され、少量の培養液に分泌された。組換え酵素の見かけの分子量は約81kDaであり、純酵素の比活性は38.2U/mgであった。組換え酵素の最適温度は60°Cで,短時間で70°Cに耐えることができた。組換え型酵素の最適pHは6.5であり,pH5.5~7.5の範囲で良好な安定性を示した。組換え型酵素のKm値は0.086μmol/Lであり,Vmaxは0.083μmol/分であった。K+とMg2+は組換え酵素に対して活性化作用があるが、Ca2+は抑制作用がある。組換え型酵素によるプルラン生成物は単一マルトトリオースであり、アミロースに対しては分解作用が見られず、I型プルラナーゼ酵素である。組換え酵素GsPは,アミロース,難消化性澱粉生産,および酵素的生産におけるいくつかの応用展望を持っている。Data from Wanfang. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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