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J-GLOBAL ID：201702216831493816   整理番号：17A1208446

水和水の動力学とポリメラーゼ蛋白質表面周囲の結合蛋白質側鎖【Powered by NICT】

Dynamics of hydration water and coupled protein sidechains around a polymerase protein surface

著者 (4件)： Qin Yangzhong (Department of Physics, Department of Chemistry and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, OH 43210, United States) ,  Yang Yi (Department of Physics, Department of Chemistry and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, OH 43210, United States) ,  Wang Lijuan (Department of Physics, Department of Chemistry and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, OH 43210, United States) ,  Zhong Dongping (Department of Physics, Department of Chemistry and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, The Ohio State University, Columbus, OH 43210, United States)
資料名： Chemical Physics Letters  (Chemical Physics Letters)
巻： 683  ページ： 658-665  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0824A  ISSN： 0009-2614  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 水-蛋白質結合相互作用は蛋白質構造安定性,柔軟性と動的機能に必須である。蛋白質ゆらぎに及ぼす水和動力学の究極の効果は実質的にいない。ここでは,フェムト秒分光法によるトリプトファン走査を用いたポリメラーゼβ蛋白質表面付近の13種類の異なる部位での水和水および蛋白質側鎖の両方の動力学を調べた。三種類の水和-水緩和と二タイプの蛋白質側鎖運動を決定,ピコ秒時間スケールでの変動する高度に動的な水-蛋白質相互作用を反映していた。水和-水動態は,より高い柔軟性と結合した相互作用を支配している。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 緩和現象 ,  柔軟性 ,  タンパク質結合 ,  ピコ秒 ,  ゆらぎ ,  *タンパク質 ,  相互作用 ,  *水和 ,  *側鎖 ,  アミロイドβタンパク質 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 蛋白質間相互作用 ,  フェムト秒分光法 ,  構造安定性 ,  *水和水 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 水和動力学 ,  スレーブ側鎖運動 ,  -蛋白質結合ゆらぎ ,  フェムト秒分光法 ,  トリプトファン走査

分類 (2件)： 核酸一般  (EB04010U) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： トリプトファン

タイトルに関連する用語 (5件)： 水和水 ,  動力学 ,  蛋白質 ,  結合蛋白質 ,  側鎖