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J-GLOBAL ID:201702217263953153   整理番号:17A1168644

HIV-1Vpuのエンドサイトーシス活性:クラスリンアダプターを用いたホスホセリン依存性相互作用【Powered by NICT】

Endocytic activity of HIV-1 Vpu: Phosphoserine-dependent interactions with clathrin adaptors
著者 (8件):
資料名:
巻: 18  号:ページ: 545-561  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1636A  ISSN: 1398-9219  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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HIV-1Vpuは細胞膜貫通蛋白質はウイルス複製を最適化し,免疫回避を提供する調節し,いくつかの標的のユビキチン介在性分解を誘発するが,エンドソーム輸送を調節する細胞膜からそれらを消耗させた。Vpuとの相互作用とヘテロ四量体クラスリンアダプター蛋白質(AP)複合体AP-1とAP-2が報告されている,分子的基礎とそのような相互作用の機能的役割は,完全には明らかにされていない。Vpuによりコードされる輸送シグナルを研究するために,Vpuの細胞質ドメイン(CD)を融合したCD8α鎖の細胞外及び膜貫通ドメインであった。CD8~-VpuCDはクラスリン及びAP-2依存性様式でエンドサイトーシスされした。Vpu CD内の複数の決定因子はエンドサイトーシス活性,β-TrCP結合部位のホスホセリンとロイシンベースExxxLVモチーフを含むに寄与した。組換蛋白質を用いて,著者らはAP-2のα/σ2サブユニットhemicomplexにVpu CDのExxxLV依存結合を確認し,これはセリン-リン酸化により増強されることを示した。注目すべきことに,Vpu CDもAP-2とAP-1の培地(μ)サブユニットに直接結合した;この相互作用はVpuのセリン-リン酸化とμサブユニットにおける塩基性残基に依存した。VpuはAP複合体に結合する柔軟性が細胞標的の範囲を広げ,ウイルスの利点にmisdirect可能であることを提案した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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ウイルスの生化学 
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