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J-GLOBAL ID：201702218148166702   整理番号：17A1709434

新しいグリコシドヒドロラーゼファミリー97酵素Bacteroides thetaiotaomicron由来の二機能性βL arabinopyranosidase/α-ガラクトシダーゼ【Powered by NICT】

A novel glycoside hydrolase family 97 enzyme: Bifunctional β-l-arabinopyranosidase/α-galactosidase from Bacteroides thetaiotaomicron

著者 (11件)： Kikuchi Asako (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Okuyama Masayuki (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Kato Koji (Faculty of Advance Life Science, Hokkaido University, Kita-10 Nishi-8, Kita-ku, Sapporo, 060-0810, Japan) ,  Osaki Shohei (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Ma Min (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Kumagai Yuya (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Matsunaga Kana (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Klahan Patcharapa (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Tagami Takayoshi (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan) ,  Yao Min (Faculty of Advance Life Science, Hokkaido University, Kita-10 Nishi-8, Kita-ku, Sapporo, 060-0810, Japan) ,  Kimura Atsuo (Research Faculty of Agriculture, Hokkaido University, Kita-9 Nishi-9, Kita-ku, Sapporo, 060-8589, Japan)
資料名： Biochimie  (Biochimie)
巻： 142  ページ： 41-50  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0147A  ISSN： 0300-9084  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： グリコシドヒドロラーゼファミリー97(GH97)は最も興味深いグリコシダーゼファミリーの1つ,転化及びretainingグリコシダーゼを含んでいる。現在,わずか二酵素型,α-グルコシドヒドロラーゼとα-ガラクトシダーゼ,GH97機能既知蛋白質としての炭水化物活性酵素データベースに登録された。新しい特異性を調べるために,GH97α-グルコシドヒドロラーゼとα-ガラクトシダーゼのそれと比較した場合,これは異なるアミノ酸配列を持つ,BT3661とBT3664は本研究で特性化した。BT3664はα-ガラクトシダーゼであることを確認したが,BT3661は両β-L-アラビノピラノシドとα-D-ガラクトピラノシドに対する加水分解活性を示し,その結果,著者らはβL arabinopyranosidase/α-D-ガラクトシダーゼとしてBT3661を命名した。GH97における最初の二重基質特異性酵素であるので,その三次元構造を決定し,酵素機構を調べるための突然変異体の数発生したこの構造データに基づいてBT3661の基質認識機構を検討した。構造比較により,BT3661の活性部位ポケットはGH97α-ガラクトシダーゼBT1871に類似していることを示したが,ガラクトピラノシドのヒドロキシメチル基の周りの環境は異なっていた。BT1871はGlu361はそのカルボキシル基との水素結合を介してC6のヒドロキシル基を安定化させるために有するが,BT3661は同じ位置でAsn338を持っている。アミノ酸変異分析は,Asn338で側鎖の長さはBT3661の特異性を定義するための重要であることを示した。p-ニトロフェニルα-ガラクトシドの加水分解のためのK_kcat_m値は減少しAsn338はGluと置換すると,変異はAlaが増加が観察された。興味深いことに,AlaへAsn338の変異はp-ニトロフェニルβ-L-アラビノピラノシドの加水分解のためのK_kcat_m値を減少させた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： アミノ酸配列 ,  結晶構造 ,  *α-ガラクトシダーゼ ,  変異 ,  側鎖 ,  グリコシド結合ヒドロラーゼ ,  *ガラクトシダーゼ ,  水素結合 ,  酵素反応機構 ,  加水分解 ,  活性部位 ,  タンパク質 ,  基質特異性
準シソーラス用語： 三次元構造 ,  特異性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： グリコシドヒドロラーゼファミリー97 ,  βL Arabinopyranosidase/α-ガラクトシダーゼ ,  Bacteroides thetaiotaomicron ,  結晶構造 ,  基質認識

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： グリコシドヒドロラーゼ ,  ファミリー ,  酵素 ,  Bacteroides ,  機能性 ,  α-ガラクトシダーゼ