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J-GLOBAL ID：201702218282599509   整理番号：17A1720179

アミロイド疾患におけるペプチド集合体の意味【Powered by NICT】

Implications of peptide assemblies in amyloid diseases

著者 (8件)： Ke Pu Chun (ARC Center of Excellence in Convergent Bio-Nano Science and Technology, Monash Institute of Pharmaceutical Sciences, Monash University, 381 Royal Parade, Parkville, VIC 3052, Australia) ,  Sani Marc-Antonie ,  Ding Feng ,  Kakinen Aleksandr ,  Javed Ibrahim ,  Separovic Frances ,  Davis Thomas P. ,  Mezzenga Raffaele
資料名： Chemical Society Reviews  (Chemical Society Reviews)
巻： 46  号： 21  ページ： 6492-6531  発行年： 2017年 
JST資料番号： D0479B  ISSN： 0306-0012  CODEN： CSRVBR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 神経変性疾患と2型糖尿病は,世界中で百万の生活の質を損なう,顕著な社会的および経済的意味を持つ世界的な流行病である。病理学における有意差にもかかわらず の多くはあまり理解されていないこれらの疾患は一般的にクロスβアミロイド線維の存在だけでなく,神経または膵臓β細胞の損失によって特性化した。本レビューでは,アミロイドβ,αシヌクレイン,ヒト膵島アミロイドポリペプチドおよびプリオンの分子およびメソスコピック自己集合,Alzheimer病,Parkinson病,2型糖尿病およびプリオン病に関連したペプチド及び蛋白質に関する研究の進展を示した。添加では,それらの自己集合に基づいて,これらのアミロイド蛋白質の毒性と同様に膜,金属イオン,小分子と人工ナノ粒子との相互作用を検討した。を通して,著者らは,アミロイドフィブリルよりもむしろ,オフ経路オリゴマは病原性蛋白質配列または物理化学的性質にかかわらず毒性種であることを一次および二次核形成を介してアミロイド蛋白質の構造転移,無秩序単量体αヘリックス,次いで蛋白質は細胞膜に遭遇したときにβシートへの一般的な進化,および,コンセンサス(いくつかの例外を除いて)における顕著な類似性と相違点を示した。添加では,それらの細胞環境との関連と細胞と器官間のその広がり内アミロイド蛋白質の生物学的および病理学的結果を分子自己集合の重要な役割を強調した。このような構造機能毒性関係を利用したアミロイド病の検出と緩和のための中心を証明するかもしれない。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 病理学 ,  細胞膜 ,  2型糖尿病 ,  *アミロイド ,  自己集合 ,  β構造 ,  ヒト ,  Alzheimer病 ,  アミロイドβタンパク質 ,  毒性 ,  *ペプチド ,  相互作用 ,  Parkinson病 ,  プリオン
準シソーラス用語： αヘリックス , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイド ,  疾患 ,  ペプチド ,  集合体 ,  意味