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J-GLOBAL ID:201702218915215992   整理番号:17A0936495

メタロチオネインへの段階的銅(I)結合:全20銅イオンのための混合協力的および非協力的機構【Powered by NICT】

Stepwise copper(i) binding to metallothionein: a mixed cooperative and non-cooperative mechanism for all 20 copper ions
著者 (5件):
資料名:
巻:号:ページ: 447-462  発行年: 2017年 
JST資料番号: W2338A  ISSN: 1756-5901  CODEN: METAIR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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銅は,多くの酵素の補因子として機能する極めて重要で普遍的に存在する痕跡金属である。過剰銅は有害になるなければ細胞における適切に隔離されていた。金属イオンシャペロンとして,メタロチオネイン(MT)は細胞内の亜鉛と銅ホメオスタシスにおける重要なプレーヤーとして提案されている。MTは銅イオンを隔離し,移動,続いて提案された生物学的機能を達成する基になる機構は,不明のままである。エレクトロスプレイイオン化質量分析(ESI MS),円偏光二色性(CD),および発光分光法の組み合わせを用いて,Cu(i)ヒトアポMT1a結合機構には高度にpH依存性であることを報告した。MTの20個のシステインから1 20へのCu(I)の結合のための20相対K_f値は実験的質量スペクトルの結果の計算機シミュレーションから得た。これらのデータは,三回の連続が完全に異なるCu S_CYSクラスターのpH依存形成を同定し,Cu(I)負荷の関数として。これらのデータは,領域特異性と一時的結合部位構造を用いて,Cu(I)結合の最初の全体の配列を提供した。pH=7.4での協同的結合の下で,一連の四クラスタを形成するCu_4S_CYS,続いてCu_6S_CYS(β),その後第二Cu_4S_CYS(α),そして最後にCu_7S_CYS x(α)は(11)。Cu(I)のさらなる添加により,種の混合物は非協同的機構で形成された,MT1aの20個のシステインを飽和した。ベンゾキノン,システイン修飾剤を用いて,Cu_6S_CYSはN末端ドメインでのみ形成されたことを確認するために,αドメインにおける推定Cu_4S_CYS6つのクラスターの存在を確認することができた。ESI-MS及び計算機シミュレーションの結果に基づいて,著者らは特異的放出とCDスペクトル特性をもたらすことをCu:MT化学種を同定することができた。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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蛋白質・ペプチド一般  ,  生物学的機能 
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