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J-GLOBAL ID:201702219235653260   整理番号:17A0881017

多点共有結合固定化による安定化ホスホペントムターゼを用いた抗ウイルス化合物の生合成【Powered by NICT】

Biosynthesis of an antiviral compound using a stabilized phosphopentomutase by multipoint covalent immobilization
著者 (11件):
資料名:
巻: 249  ページ: 34-41  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0456C  ISSN: 0168-1656  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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リバビリンは抗ウイルス活性の広域スペクトルを有する合成グアノシン類似体である。ペグ化インターフェロン-αと併用した場合にはいくつかのウイルス,RSウイルス,いくつかの出血熱ウイルスとH CVなどに対する臨床的に有効である。ホスホペントムターゼ(PPM)は,リボースに対する分子内りん酸(C1からC5への)の移動を触媒し,ペントースリン酸経路およびプリン代謝に関与している。この酵素により触媒される反応はヌクレオシド類似体生産に有用である。しかし,その自然環境のPPMは不安定であり,その安定性は,pHおよび温度のようなパラメータにより影響される。,不可逆的にこの酵素を固定化するために,安定化する必要がある。本研究では,大腸菌4157からPPMを過剰発現させ,精製し,アルカリ性pHで安定化し,いくつかの担体上に固定化した。安定化剤としての種々の添加物の活性を評価し,最良の結果は10%(v/v)グリセロールを用いて見出した。この条件下で,PPMは18時間のインキュベーション後にpH=10でその初期活性の86%を維持していて,高収率でグリオキシル-アガロースに対するこの酵素のさらなる共有結合固定化を可能にした。これはPPMはグリオキシル担体上の多点共有結合によって固定化され,この誘導体はαDリボース5りん酸からリバビリンを生合成することができるた最初のものである。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素の応用関連 
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