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J-GLOBAL ID：201702219324910625   整理番号：17A1820574

本質的に無秩序な蛋白質のファジィ相互作用の熱力学的基礎【Powered by NICT】

The Thermodynamic Basis of the Fuzzy Interaction of an Intrinsically Disordered Protein

著者 (5件)： Hadzi San (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Mernik Andrej (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Podlipnik Crtomir (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Loris Remy (Structural Biology Brussels, Department of Biotechnology, Vrije Universiteit Brussel and Center for Structural Biology, Vlaams Instituut voor Biotechnologie, Pleinlaan 2, 1050, Brussel, Belgium) ,  Lah Jurij (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia)
資料名： Angewandte Chemie  (Angewandte Chemie)
巻： 129  号： 46  ページ： 14686-14689  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0396A  ISSN： 0044-8249  CODEN： ANCEAD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 結合に関して折畳みする多くの本質的に無秩序な蛋白質(IDP)はIDP標的錯体における立体配座不均一性を保持していた。このようなファジィ相互作用の熱力学は十分に理解されていない。配列折畳み傾向と分子モデリングを用いて予測できる折畳みと結合の寄与の観点からIDP関連の実験的記述を提供すること,ITCとCD分光法データの解析に基づいて,熱力学的フレームワークを提案した。IDPは最適結合を達成するための束縛状態構造アンサンブルを適合させることにより,エントロピーとエンタルピーをいかに調節するかについて示した。これは自由エネルギー,配列折畳み傾向,および障害の間の関係を提供することを自由エネルギー景観によって説明した。観察された「ファジー」挙動はIDP柔軟性のためと骨格と側鎖相互作用は,ある程度,分離エネルギー的に不利な折畳みを最小化するためのIDPを可能にするエネルギー的にも可能である。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 自由エネルギー ,  立体配座 ,  *相互作用 ,  不均一性 ,  エントロピー ,  柔軟性 ,  *タンパク質 ,  エンタルピー ,  *曖昧さ ,  折畳み ,  束縛状態 ,  側鎖 ,  *熱力学
準シソーラス用語： 円偏光二色分光法 ,  分子モデリング , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Intrinsisch ungeordnete Proteine ,  蛋白質蛋白質Wechselwirkungen ,  Proteinfaltung ,  熱力学 ,  Unschaerfe

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 蛋白質 ,  ファジィ ,  相互作用 ,  熱力学 ,  基礎