β-チューブリンにおけるTBCD ARL2β-チューブリン複合体駆動立体配座変化におけるARL2へのヌクレオチド結合【Powered by NICT】

Francis Joshua W.; Goswami Devrishi; Novick Scott J.; Pascal Bruce D.; Weikum Emily R.; Ortlund Eric A.; Griffin Patrick R.; Kahn Richard A.

文献

J-GLOBAL ID：201702220938848959 整理番号：17A1960098

β-チューブリンにおけるTBCD ARL2β-チューブリン複合体駆動立体配座変化におけるARL2へのヌクレオチド結合【Powered by NICT】

Nucleotide Binding to ARL2 in the TBCD ARL2 β-Tubulin Complex Drives Conformational Changes in β-Tubulin

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資料名：
巻： 429 号： 23 ページ： 3696-3716 発行年： 2017年
JST資料番号： D0124B ISSN： 0022-2836 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

微小管は種々の細胞機能に必要であることを高度に動的なチューブリン重合体である。チューブリン二量体の細胞集団の重要性にもかかわらず,αβチューブリンヘテロ二量体の生合成に関与する機構について不完全な情報を持っている。プレホルジン及びTCP-1環状複合体に加えて,五特異的シャペロン,と呼ぶ補因子A~E(TBCA E),GTPはヘテロ二量体へのα-およびβ-チュブリンサブユニットと集合の折畳みに必要である。は,最近,新しい三量体,TBCD ARL2β-チューブリンの精製について述べた。ここでは,質量分析と組み合わせた水素/重水素交換を用いた三量体における蛋白質の各々の動力学を調べた。グアニンヌクレオチドの添加はチューブリン折畳みにおける各に関する予測をもたらすことを各蛋白質の領域の役割の溶媒接近性における変化をもたらした。モデルの初期試験は,ARL2,β-チューブリン,三量体におけるGTPを交換することであることを確認した。三量体におけるARL2にARL2単量体の動力学の比較は,蛋白質相互作用はエフェクターである正準GTPアーゼのものと同等であったことを示唆した。これは三量体におけるARL2によるGTPに対する親和性の増加を明らかにしたヌクレオチド結合アッセイの使用により支持された。TBCD ARL2β-チューブリン複合体はその活性がARL2に対するヌクレオチドのサイクルにより調節されるβ-チューブリン折畳み経路における機能的中間体であると結論した。三量体におけるβ-チューブリンに対するグアニンヌクレオチドの共精製も示し,経路をモデル化するための意味である。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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生物学的機能 , 分子構造

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