文献

J-GLOBAL ID：201702221182581800   整理番号：17A1640437

多分光法,分子ドッキングと動力学シミュレーションを用いたヒト血清アルブミンと抗菌薬モキシフロキサシン塩酸塩の相互作用に関する研究【Powered by NICT】

Investigation on the interaction of antibacterial drug moxifloxacin hydrochloride with human serum albumin using multi-spectroscopic approaches, molecular docking and dynamical simulation

著者 (7件)： Xiong Xinnuo (College of Chemical Engineering, Sichuan University, Chengdu, Sichuan, China. [e-mail] [e-mail]) ,  He Jiawei ,  Yang Hongqin ,  Tang Peixiao ,  Tang Bin ,  Sun Qiaomei ,  Li Hui
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 7  号： 77  ページ： 48942-48951  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 塩酸モキシフロキサシン(MOXH)とヒト血清アルブミン(HSA)の間の相互作用を実験とsimulatively調べた。蛍光消光はMOXHは静的プロセスを介したH SAに結合した,MOXH HSA複合体の形成をもたらすことを示した。消光機構は,更に時間分解蛍光により確認した。錯体の結合定数(K_a)を,蛍光データに従って10~5L mol~ 1であることが見出され,計算された熱力学パラメータは,水素結合およびvan der Waals力は結合過程において重要な役割を果たすことを示した。UV-vis吸収,同期蛍光,三次元蛍光,及び円偏光二色スペクトルはMOXHとの結合はH SAの立体配座変化を誘導することを示唆した。トリプトファン残基周辺の疎水性が増加し,α-ヘリックス含量は増加したが,H SAのβ-シート及びターン含量は減少した。置換実験を利用し,MOXHは主にH SAの部位Iに結合することを示した。分子ドッキング結果は活性部位を支持し,MOXHのジアザビシクロはH SAの疎水性ポケットに挿入されたことを示した。分子動力学シミュレーションは,MOXHはH SAの部位Iに結合したことが確認された。結論として,水素結合およびVDW力はMOXH HSA複合体の安定化において主要な役割を果たし,疎水性力は結合過程に関与していた。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 複合体 ,  配座転移 ,  *相互作用 ,  結合定数 ,  *計算機シミュレーション ,  蛍光 ,  消光 ,  疎水性 ,  水素結合 ,  円偏光二色スペクトル ,  van der Waals力
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  熱力学パラメータ ,  蛍光消光 ,  *ヒト血清アルブミン ,  *分子ドッキング , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (8件)： 分光法 ,  分子ドッキング ,  動力学シミュレーション ,  ヒト血清アルブミン ,  抗菌薬 ,  モキシフロキサシン塩酸塩 ,  相互作用 ,  研究