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J-GLOBAL ID：201702221637227555   整理番号：17A0937240

ピログルタミン酸修飾アミロイドβ蛋白(Aβ)(3 42)は一次および二次経路を加速することによりAβ(1 42)の凝集動力学に影響を及ぼす【Powered by NICT】

Pyroglutamate-modified Aβ(3-42) affects aggregation kinetics of Aβ(1-42) by accelerating primary and secondary pathways

著者 (4件)： Dammers C. (Institute of Complex Systems (ICS-6) Structural Biochemistry, Forschungszentrum Juelich, 52425 Juelich, Germany. [e-mail]) ,  Schwarten M. ,  Buell A. K. ,  Willbold D.
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 8  号： 7  ページ： 4996-5004  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイドβ(Aβ)ペプチドのアミロイドフィブリルへの凝集は,Alzheimer病の特徴である。種々のAβペプチドがin vivoで発見された,かなりの割合を形成するピログルタミン酸で修飾されAβ(pEAβ)した。pEAβは主にプラークのコアに局在し,Aβオリゴマ化と蓄積を誘導し,促進における役割の可能性を示唆した。この潜在的重要性にもかかわらず,pEAβの凝集機構と他のAβ変異体の凝集速度論に及ぼすその影響はまだ解明されていない。pEAβ(3 42)はAβ(1 42)よりもはるかに速くフィブリルを形成し,それ以上では凝集が観察された臨界濃度はAβ(1 42)と比較して1桁劇的に減少したことを示した。pEAβ(3 42)とAβ(1 42)の共凝集機構を解明した。両種はhomofibrilsとして凝集しない濃度では,pEAβ(3 42)とAβ(1 42)の混合物を凝集し,混合核の形成を示唆した。pEAβ(3 42)単量体の存在は,Aβ(1 42)の一次核形成の速度を増加させ,pEAβ(3 42)のフィブリルは,Aβ(1 42)の二次核形成のための伸長と触媒表面のための非常に効率的な鋳型として役立つことを示した。一方,Aβ(1 42)単量体の添加はpEAβ(3 42)の一次および二次核形成を減速させる劇的にpEAβ(3 42)伸長速度を変化させなかった。添加では,中程度も濃度原線維Aβ(1 42)はpEAβ(3 42)凝集を防ぎ,Aβ(1 42)線維の表面にpEAβ(3 42)単量体の非反応性結合によると考えられた。pEAβ(3 42)は凝集プロセスの全ての個々の反応段階に影響を与えることによりAβ(1 42)の凝集を促進するAβ(1 42)は劇的にpEAβ(3 42)の一次および二次核形成を減速させた。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： プラーク ,  Alzheimer病 ,  反応性 ,  オリゴマ化 ,  *アミロイドβタンパク質 ,  単量体 ,  凝集処理 ,  *凝集 ,  核形成 ,  ペプチド ,  カルボン酸 ,  ラクタム
準シソーラス用語： 共凝集 ,  臨界濃度 ,  凝集速度 ,  アミロイドβペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (5件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  分子化合物  (CE02000C) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  化学合成  (EB03030J)

物質索引 (1件)： ピログルタミン酸

タイトルに関連する用語 (7件)： ピログルタミン酸 ,  修飾 ,  アミロイドβ蛋白 ,  経路 ,  加速 ,  凝集 ,  動力学