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J-GLOBAL ID：201702222295256457   整理番号：17A1446598

ヒトATG16L1の中心領域の同定,生化学的特性化と結晶化【Powered by NICT】

Identification, biochemical characterization and crystallization of the central region of human ATG16L1

著者 (2件)： Archna Archna (Structural Biology of Autophagy Group, Department of Structure and Function of Proteins, Helmholtz Centre for Infection Research, Inhoffenstrasse 7, 38124Braunschweig, Germany) ,  Scrima Andrea (Structural Biology of Autophagy Group, Department of Structure and Function of Proteins, Helmholtz Centre for Infection Research, Inhoffenstrasse 7, 38124Braunschweig, Germany)
資料名： Acta Crystallographica Section F  (Acta Crystallographica Section F)
巻： 73  号： 10  ページ： 560-567  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2479A  ISSN： 2053-230X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ATG16L1はオートファジーにおいて重要な役割を果たしている。はオートファゴソーム形成に必須である蛋白質-蛋白質相互作用を仲介する分子足場として作用する。ATG12~ATG5ATG16L1複合体はオートファゴソーム形成に関与する重要な錯体の一つである。ヒトATG16L1はATG5BD,CCDとWD40を命名した三の機能的ドメインを持つ607アミノ酸C末端WD40ドメインは完全長蛋白質の約50%を表すから構成されている。以前,ATG16L1のATG5BDヒトATG16L1のC末端のWD40ドメインと同様に複合体を形成したヒトATG12~ATG5の構造が報告されている。ATG5BDとは別に,ヒトATG16L1のN末端半分,CCDを含む構造情報は入手できない。本研究では,著者らは,ATG16L1のN末端半分を構造的に特性化することを目的とした。ATG5と複合体を形成したATG16L1_11 307を精製し,結晶化した二つの結晶形にした。しかし,両結晶構造はATG16L1の分解を明らかにした,ATG16L1の全長ATG5とATG5BDのみを含む結晶をもたらした。二つの新しい結晶型でATG5ATG5BDの構造を示し,さらにATG5ATG16L1の以前に観察された二量体化を支持した。報告された分解はATG5BD間のリンカー領域とATG16L1のCCDで高い不安定性を示している。ATG16L1のこの観察と更なる生化学的解析に基づいて,ヒトATG16L1の残留,これまで構造的に特性化されていない領域をカバーする,ATG16L1のN末端半分の72 307残基を含む安定な236 アミノ酸サブフラグメントを同定した。,同定,精製,生化学的特性化と蛋白質分解安定ATG16L1_72 307サブフラグメントの結晶化を報告した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： タンパク質 ,  *結晶化 ,  タンパク質分解 ,  結晶構造 ,  複合体 ,  *ヒト ,  オートファジー ,  *結晶 ,  *生化学 ,  *キャラクタリゼーション ,  二量化
準シソーラス用語： C末端 ,  蛋白質間相互作用 ,  オートファゴソーム ,  *ATG16L1蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： オートファジー ,  ATG16L1 ,  ATG5 ,  ATG5BD ,  コイルドコイル

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： ヒト ,  ATG16L1 ,  同定 ,  生化学的特性 ,  結晶化