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J-GLOBAL ID：201702222971898715   整理番号：17A1563832

ヒトTLR4エクトドメインのペプチドモデルを用いたNi(II)の相互作用【Powered by NICT】

Ni(II) interaction with a peptide model of the human TLR4 ectodomain

著者 (7件)： Peana Massimiliano (Department of Chemistry and Pharmacy, University of Sassari, Italy) ,  Zdyb Karolina (Faculty of Chemistry, University of Wroclaw, Poland) ,  Medici Serenella (Department of Chemistry and Pharmacy, University of Sassari, Italy) ,  Pelucelli Alessio (Department of Chemistry and Pharmacy, University of Sassari, Italy) ,  Simula Giancarlo (Department of Chemistry and Pharmacy, University of Sassari, Italy) ,  Gumienna-Kontecka Elzbieta (Faculty of Chemistry, University of Wroclaw, Poland) ,  Zoroddu Maria Antonietta (Department of Chemistry and Pharmacy, University of Sassari, Italy)
資料名： Journal of Trace Elements in Medicine and Biology  (Journal of Trace Elements in Medicine and Biology)
巻： 44  ページ： 151-160  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0779A  ISSN： 0946-672X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Ni(II)はヒトToll様受容体4(hTLR4),細菌脂質多糖類受容体への直接結合を介して先天性免疫を促進する。結合はヒトに特異的であり,ニッケル接触アレルギーを引き起こす。hTLR4の蛋白質配列分析は,細胞外ドメイン,金属イオンを協調すると考えられる領域,は全ての生物間で保存されていないことをヒスチジンに富むモチーフを含むことを明らかにした。蛋白質ニッケル結合に及ぼす各ヒスチジン残基の役割を明らかにするために,モデルペプチドNH_2FQHSNRKQMSERSVFRSRRNRIYRDISHTHTR COO~ とNi(II)錯体の生成,hTLR4の配列429 460を包含することを検討した。ペプチドのアミノ酸配列は,親水性残基(Arg)といくつかの選択された親油性残基(LeuとPhe)の置換により改質された,蛋白質フラグメントのペプチド水溶解度を増加させることを目的とした。電位差測定,紫外-可視(UV-vis),核磁気共鳴(NMR)と円偏光二色性(CD)測定は外部ドメインにおける非保存ヒスチジンは金属配位に協力する,その結果ニッケル過敏症反応の分子機構の活性化を可能にすることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 過敏症 ,  多糖類 ,  *ペプチド ,  タンパク質 ,  *ヒト ,  NMR【磁気共鳴】 ,  アミノ酸配列 ,  細菌 ,  円偏光二色性 ,  金属イオン ,  Toll様受容体 ,  *ニッケル ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 残基 ,  *Toll様受容体4 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (8件)： ニッケルアレルギー ,  ヒトTLR4 ,  ヒトToll様受容体 ,  接触アレルギー ,  ニッケル過敏症 ,  スペクトロスコピー ,  ニッケルペプチド相互作用金属錯体 ,  ATCUNモチーフ

分類 (1件)： コバルトとニッケルの錯体  (CE01092Y)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (5件)： ヒト ,  TLR4 ,  エクトドメイン ,  Ni ,  相互作用