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J-GLOBAL ID：201702223596912382   整理番号：17A1552572

ChzコアとH2A.z H2Bの結合結合折畳み機構に及ぼす柔軟性および静電相互作用の影響【Powered by NICT】

Effects of flexibility and electrostatic interactions on the coupled binding-folding mechanisms of Chz.core and H2A.z-H2B

著者 (6件)： Shang Xu (College of Physics, Jilin University, Changchun 130012, China) ,  Chu Wenting ,  Chu Xiakun ,  Liu Chuanbo ,  Xu Liufang ,  Wang Jin
資料名： Molecular BioSystems  (Molecular BioSystems)
巻： 13  号： 10  ページ： 2152-2159  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2331A  ISSN： 1742-206X  CODEN： MBOIBW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Chz1の相互作用コアは,本質的に無秩序な蛋白質(IDP)Chzコアはヒストン変異体H2Aに結合選択性を示した。Chzコアの結合過程に関するいくつかの研究があるが,詳細な結合結合折畳み過程はまだない。本研究では,著者らはChzコアの柔軟性度の連続監視により結合した結合折畳み機構と柔軟性の影響を調べた。全原子構造に基づくモデル(SBM),結合時のChzコアの立体配座変化に関する両骨格と側鎖情報を提供する利点を適用した。長いIDPは秩序のある蛋白質より大きな捕捉半径を持つ三次伸縮と曲げを受けることを若干異なる「フライフィッシング」画像を示した。著者らの結果は,Chzコアのより高い柔軟性は,イベント捕捉のための短時間に寄与し,高い認識効率に導くことを示唆した。添加では,秩序化した蛋白質と比較して,本質的に無秩序な蛋白質の高い柔軟性が,そのパートナーH2A.z H2BにChz下部結合障壁とより速い会合速度,結合過程に有利なを持つコアを可能にした。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *静電相互作用 ,  捕獲 ,  *相互作用 ,  原子構造 ,  *折畳み ,  画像 ,  タンパク質 ,  配座転移 ,  *柔軟性 ,  ヒストン ,  側鎖
準シソーラス用語： 連続監視 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

タイトルに関連する用語 (3件)： コア ,  折畳み ,  静電相互作用