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J-GLOBAL ID：201702223624774889   整理番号：17A1167683

結核菌プロテアソームATPアーゼMPaはプロテアソームコアプロテアーゼとドッキングを阻害するβ把握ドメインを持つ【Powered by NICT】

Mycobacterium tuberculosis proteasomal ATPase Mpa has a β-grasp domain that hinders docking with the proteasome core protease

著者 (14件)： Wu Yujie (Department of Biology, Southern University of Science and Technology, 1088 Xueyuan Road, Nanshan District, Shenzhen, 518055, China) ,  Hu Kuan (Cryo-EM Structural Biology Laboratory, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI, 49503, USA) ,  Hu Kuan (Biochemistry and Structural Biology Graduate Program, Stony Brook University, Stony Brook, NY, 11794, USA) ,  Li Defeng (National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, 15 Datun Road, Beijing, 100101, China) ,  Bai Lin (Cryo-EM Structural Biology Laboratory, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI, 49503, USA) ,  Yang Shaoqing (Cryo-EM Structural Biology Laboratory, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI, 49503, USA) ,  Jastrab Jordan B. (Department of Microbiology, New York University School of Medicine, 450 East 29th Street, New York, NY, 10016, USA) ,  Xiao Shuhao (Department of Biology, Southern University of Science and Technology, 1088 Xueyuan Road, Nanshan District, Shenzhen, 518055, China) ,  Hu Yonglin (National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, 15 Datun Road, Beijing, 100101, China) ,  Zhang Susan (Department of Microbiology, New York University School of Medicine, 450 East 29th Street, New York, NY, 10016, USA) ,  Darwin K. Heran (Department of Microbiology, New York University School of Medicine, 450 East 29th Street, New York, NY, 10016, USA) ,  Wang Tao (Department of Biology, Southern University of Science and Technology, 1088 Xueyuan Road, Nanshan District, Shenzhen, 518055, China) ,  Wang Tao (SZCDC-SUSTech Joint Key Laboratory for Tropical Diseases, Shenzhen Center for Disease Control and Prevention, Shenzhen, 518055, China) ,  Li Huilin (Cryo-EM Structural Biology Laboratory, Van Andel Research Institute, Grand Rapids, MI, 49503, USA)
資料名： Molecular Microbiology  (Molecular Microbiology)
巻： 105  号： 2  ページ： 227-241  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0455A  ISSN： 0950-382X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Mycobacterium tuberculosis(Mtb)はマウスにおける致死的感染を引き起こす能力に必須であることをプロテアソームシステムを有している。システムの主要構成要素は,プロテアソームアデノシントリホスファターゼ(ATPアーゼ)Mpa,捕捉,変性,蛋白質基質を輸送する分解のためのMtbプロテアソームコア粒子にである。,アポとADP結合型の全長六量体Mtb近傍Mpaの結晶構造を報告した。驚いたことに,構造はプロテアソーム活性化カルボキシル末端に先行するユビキチン系類似のβ graspドメインを明らかにした。ドメイン細菌プロテアソームATPアーゼにのみ見出されたは,六量体の中心チャネルにおける各プロトマーのカルボキシル末端を埋没とプロテアソームコアプロテアーゼとMpaとの相互作用を妨げている。このように,本研究は六量体型における細菌プロテアソームATPアーゼの構造を明らかにし,構造は最終的にMpaで,まだにBe同定された補因子の非存在下でin vitroでロバストな蛋白質分解を刺激することができない理由を説明した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 相互作用 ,  基質 ,  *結核菌 ,  ロバスト性 ,  ユビキチン ,  感染 ,  六量体 ,  *プロテアソーム ,  タンパク質分解 ,  補因子 ,  結晶構造 ,  *ATPアーゼ ,  チャネル ,  in vitro実験
準シソーラス用語： C末端 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素生理  (EG03052C)

タイトルに関連する用語 (8件)： 結核菌 ,  プロテアソーム ,  ATPアーゼ ,  MPA ,  ドッキング ,  阻害 ,  把握 ,  ドメイン