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J-GLOBAL ID:201702224912051998   整理番号:17A1443105

巨大蛋白質の共鳴帰属のための固体NMR H-N-(C)HとH N C C3D/4D相関実験【Powered by NICT】

Solid-State NMR H-N-(C)-H and H-N-C-C 3D/4D Correlation Experiments for Resonance Assignment of Large Proteins
著者 (14件):
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巻: 18  号: 19  ページ: 2697-2703  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1265A  ISSN: 1439-4235  CODEN: CPCHFT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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固体NMR分光法は,固有の蛋白質サイズ制限なしに原子レベルでの蛋白質構造と動力学への洞察を提供することができる。しかし,固体NMR分光法による大きな蛋白質を研究するための主要な障害であるスペクトルの複雑性と共鳴重なり,分子量と共に増加し,割当プロセスを妨げる重度に関連している。二セットの実験の使用は~1H検出割当アプローチのツールキット,二つの隣接CO-CA対(4D hCOCANH/hCOCAcoNH),または隣接残基(3D HcocaNH/HcacoNH,5Dに拡張することができる)のアミド~1時間に与えられたアミド対を相関することを拡大することを示した。実験は炭素間のINEPT移動及び異核移動に直交偏波を用いた骨格原子の間の効率的なコヒーレンス移動に基づいている。これら実験の有用性を,約20~60kDa単量体からの重水素化,完全にアミドプロトン化蛋白質の集合への応用で例証,約40~55kHzのマジック角スピニング(MAS)周波数である。これらの実験は,また,高いMAS周波数でプロトン化蛋白質に適用可能である。50.4kDaバクテリオファージT5管蛋白質pb6内ドメインの共鳴帰属を報告した,これは溶液中の分離したドメインのNMR帰属と比較した。この比較は高分子尾管集合体のコアへのこのドメインの接触を明らかにした。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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有機化合物のNMR  ,  分子構造 

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