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J-GLOBAL ID:201702225217821604   整理番号:17A1406376

蛋白質相互作用ドメインをプロファイルするためのSAMDI質量分析に基づくアッセイ

An Assay Based on SAMDI Mass Spectrometry for Profiling Protein Interaction Domains
著者 (2件):
資料名:
巻: 139  号: 30  ページ: 10320-10327  発行年: 2017年08月02日 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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SAMDI,MALDI-TOF MSに基づく蛋白質配位子結合分析を報告し,ヒストン3のメチル化形に対する5種のクロモドメイン(CD)蛋白質の結合プロファイリングへの使用を説明した。本研究でのCDはCbx1,Cbx3,Cbx4,Cbx5及びCbx6蛋白質系列に由来する。ヒトでは,一層大きいマルチドメイン蛋白質部分として8個のCbx蛋白質がある。これらのうち,3個はDrosophilaヘテロクロマチン蛋白質1(HP1)のホモログであり,5個はDrosophilaポリコーム(Pc)蛋白質のホモログである。これらのCDはHP1ホモログ結合H3K9Me3を有するヒストン3尾上のトリメチル化リシン残基を含むペプチドモチーフ及びH3K27Me3結合を好むPc蛋白質ホモログに結合することが知られている。蛋白質-蛋白質相互作用を測定する分析は酵素活性度測定する分析に比較して挑戦的であり,特に時間消費型であった。
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分子構造  ,  質量分析 
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