IM30/Vipp1C末端は脂質二分子層と結合し,膜融合を調節する【Powered by NICT】

Hennig Raoul; West Ana; Debus Martina; Saur Michael; Markl Juergen; Sachs Jonathan N.; Schneider Dirk

文献

J-GLOBAL ID：201702225265745268 整理番号：17A1055374

IM30/Vipp1C末端は脂質二分子層と結合し,膜融合を調節する【Powered by NICT】

The IM30/Vipp1 C-terminus associates with the lipid bilayer and modulates membrane fusion

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=17A1055374&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=17A1055374&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=B0207A") }}

著者 (7件)： , , , , , ,
資料名：
巻： 1858 号： 2 ページ： 126-136 発行年： 2017年
JST資料番号： B0207A ISSN： 0005-2728 CODEN： BBBMBS 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

IM30/Vipp1蛋白質は葉緑体とシアノバクテリアのチラコイド膜生合成に重要である。特性C末端伸長は相同細菌PspA蛋白質からこれらの蛋白質を識別し,この拡張はIM30/Vipp1活性の鍵であることが議論されている。ここで我々は,Synechocystis IM30蛋白質の拡張が不可欠であることを報告し,N末端PspAドメインであるのみならず,C末端伸長はそのin vivo機能を行うIM30蛋白質が必要であることを論じた。in vitroでは,IM30のPspAドメインはIM30の安定性/折畳みとオリゴマ形成のみならずIM30誘発膜融合に重要であることを示した。とは対照的に,IM30C末端ドメインが関与すると負に荷電した膜表面への明確な接触を安定化し,IM30誘導膜融合活性を調節する必要がある。二IM30蛋白質ドメインは異なる機能的役割を持つが,共にそれらはIM30は,適切に働くために可能にする。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

, , , , , , , , , ,
, , , , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： , , , ,

細胞構成体一般 , 生物学的機能

, ,

前のページに戻る