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J-GLOBAL ID：201702225335213771   整理番号：17A1714863

完全分化(酸化)毛胞ケラチン中の中間径フィラメント構造【Powered by NICT】

Intermediate filament structure in fully differentiated (oxidised) trichocyte keratin

著者 (3件)： Fraser R.D. Bruce (Institute of Fundamental Sciences, Massey University, Private Bag 11-222, Palmerston North 4442, New Zealand) ,  Parry David A.D. (Institute of Fundamental Sciences, Massey University, Private Bag 11-222, Palmerston North 4442, New Zealand) ,  Parry David A.D. (Riddet Institute, Massey University, Private Bag 11-222, Palmerston North 4442, New Zealand)
資料名： Journal of Structural Biology  (Journal of Structural Biology)
巻： 200  号： 1  ページ： 45-53  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0838A  ISSN： 1047-8477  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 過去50年間では,完全に分化した(酸化された)毛胞ケラチン中間径フィラメントのサブ構造について考えた。染色および調製方法に依存して,透過型電子顕微鏡の横断面で観察されたIFは「環」と「リングコア」構造の出現で変化し,いわゆる(8+0)と(7+1)プロトフィラメント配置に対応した。クイルのX線回折パターンの1nm赤道領域の微細構造の新しい解析では,観察されたパターンは(8+0)モデルと一致した,様々なパラメータ値を割り当てることができたことを示した。とは対照的に,観察されたX線パターンは(7+1)配置と一致しないことを示した。(7+1)モデルにおける立体障害がコアプロトフィラメントの間にであり環を構成する。以前に中部プロトフィラメントに起因する,横方向TEM断面において中心的「コア」の出現はIFの軸に沿った,保存されているHサブドメインを含む毛胞ケラチンIF分子の非極性,ジスルフィド結合頭部および/または尾部ドメインの部分によって説明され,それによって染色前に用いた還元剤の有効性を減少している。以前に二~四分子レベルで表皮IF分子の集合に重要であることが示さ,H1サブドメインは毛胞ケラチンの類似した役割を有すると思われると分子は完全に機能的IFに集合中心骨格の一部を形成するであろう。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *分化 ,  *酸化 ,  *ケラチン ,  還元剤 ,  X線 ,  透過型電子顕微鏡 ,  立体障害 ,  染色 ,  微細構造 ,  非極性 ,  ジスルフィド結合 ,  X線回折 ,  *中間径フィラメント
準シソーラス用語： 横断面 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (8件)： 毛胞ケラチン ,  電子顕微鏡染色アーチファクト ,  X線回折パターン ,  ジスルフィド結合 ,  中間径フィラメント構造 ,  IF頭部と尾部 ,  配列相同性 ,  H1およびH2サブドメイン

分類 (2件)： 塩基,金属酸化物  (CD01030Z) ,  コロイド化学一般  (CB11010C)

タイトルに関連する用語 (4件)： 分化 ,  酸化 ,  ケラチン ,  中間径フィラメント