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J-GLOBAL ID：201702225509870955   整理番号：17A1452441

Ran結合蛋白質3の核局在化シグナルに結合したインポーチン-α3の結晶構造【Powered by NICT】

Crystal structure of importin-α3 bound to the nuclear localization signal of Ran-binding protein 3

著者 (3件)： Koyama Masako (Division of Biological Science, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan) ,  Matsuura Yoshiyuki (Division of Biological Science, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan) ,  Matsuura Yoshiyuki (Structural Biology Research Center, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 491  号： 3  ページ： 609-613  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Ran結合蛋白質3(RanBP3)はRan GTPアーゼ系におけるアクセサリー因子として機能することを主に核Ran結合蛋白質である。RanBP3はRan特異的ヌクレオチド交換因子RCC1と結合し,Ranに対するその触媒活性を増強した。RanBP3は,β-カテニン,Smad2およびSmad3のCRM1を介する核輸出と同様にCRM1非依存性の核外輸送を促進する。RanBP3の核輸入は核内移行アダプター蛋白質インポーチンαに依存し,RanBP3はインポーチンαファミリーの他のメンバーよりもインポーチン-α3により効率的に輸入されている。蛋白質キナーゼシグナル伝達経路はSer58におけるRanBP3のリン酸化を介して核細胞質輸送を制御し,RanBP3のN末端領域に核局在化シグナル(NLS)にC末端すぐ。が必要であり核内移行に十分であることをNLS配列を含むヒトRanBP3のN末端断片と結合したヒトインポーチン-α3の結晶構造を報告した。構造はRanBP3は厳密に主要なNLS結合部位でのヒトインポーチン-αの全七イソ型に保存され,おそらくautoinhibotoryインポーチンβ1結合ドメイン,NLS結合部位の外側インポーチン-αの領域はRanBP3インポーチンα3への優先的結合の重要な決定因子である可能性があることを示していることをインポーチン-α3残基に結合することを明らかにした。計算ドッキングシミュレーションはSer58におけるRanBP3のリン酸化はインポーチンαのアルマジロ反復1RanBP3のホスホSer58のりん酸部分との塩基性残基(インポーチン-α3におけるArg96とLys97)のクラスタ間の相互作用を通したインポーチン-αとRanBP3の会合を安定化させる可能性があることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： アダプタータンパク質 ,  触媒活性 ,  リン酸化 ,  ヒト ,  相互作用 ,  *結晶構造 ,  結合部位 ,  タンパク質キナーゼ
準シソーラス用語： *インポーチン ,  C末端 ,  核内移行 ,  CRM1 ,  *インポーチンα ,  *核局在化シグナル ,  *Ran GTP結合蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 核輸入 ,  インポーチン ,  NLS ,  RanBP3 ,  Phosphorylation

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： Ran ,  結合蛋白質 ,  核局在化シグナル ,  インポーチン-α ,  結晶構造