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J-GLOBAL ID:201702227335823459   整理番号:17A1702857

ヒト汗からの膜結合dermcidin由来ペプチドSSL25の構造解析【Powered by NICT】

Structure analysis of the membrane-bound dermcidin-derived peptide SSL-25 from human sweat
著者 (6件):
資料名:
巻: 1859  号: 12  ページ: 2308-2318  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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SSL25(SSLLEKGLDGAKKAVGGLGKLGKDA)はヒト汗中に存在する最短ペプチドの一つであり,親ペプチドダームシジンの蛋白質分解プロセシング後生成した。両ペプチドは抗微生物機能を有すると報告されている。脂質二分子層におけるSSL25の構造を決定するために,一連の~19F標識SSL25類似体を合成した。円偏光二色性(CD)分析により,SSL25及びそれの全アナログは脂質小胞の存在下でαヘリックスを形成し,それにより配向したCDと固体NMRによる詳細な解析を可能にすることを示した。結果はSSL25はわずかなヘリックス傾斜角による膜表面上に存在することを示唆した。詳細な~19F NMR分析はSSL25は連続ヘリックスを形成しないことを明らかにした。ペプチドのN末端部のαヘリックス構造は異なる脂質組成の膜と種々のペプチド-脂質モル比で保存されていたが,C末端は無秩序であり,明確に定義されたα-ヘリックス立体配座に折畳まれなかった。さらに,NMRの結果はペプチド濃度または膜組成の変化に応答してSSL25は膜表面に存在し,膜に再配向しないことを示した。SSL25は凝集せず,膜二分子層内の完全に可動性であり,~19F-NMRにより示された。SSL25は細菌の脂質組成を模倣した二分子層に対して高い結合親和性を有するが,コレステロールを含む哺乳類モデル膜に結合しなかった。これらの観察は,細菌膜に対するこのペプチドの選択性を説明するかもしれない,自発的脂質曲率に関する基礎的生物物理学的考察とペプチド/脂質相互作用に及ぼすコレステロールの一般的な効果と一致している。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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生体膜一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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