文献

J-GLOBAL ID：201702227368616915   整理番号：17A1418041

側鎖移動自由エネルギーに及ぼす蛋白質足場の影響【Powered by NICT】

Influence of Protein Scaffold on Side-Chain Transfer Free Energies

著者 (2件)： Marx Dagen C. (Johns Hopkins University, Baltimore, Maryland) ,  Fleming Karen G. (Johns Hopkins University, Baltimore, Maryland)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 113  号： 3  ページ： 597-604  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 膜蛋白質は折畳み過程は脂質二分子層への側鎖の埋没を含んでいる。膜蛋白質の構造と機能は,側鎖移動自由エネルギー(Δ Δ G sc o)の大きさに依存した。他の相互作用の非存在下で,ΔΔG Sc Oは二分子層で分離された側鎖のエネルギー論を記述する独立した特性である。しかし,実際には,側鎖はペプチド骨格に結合したおよび生物学における蛋白質足場,見かけのΔΔG Sc Oを変化させる可能性がある他の側鎖により囲まれている。以前に著者らは,足場蛋白質として膜貫通βバレルEscherichia coli OmpLAを用いた全蛋白質水への二層疎水性尺度を報告した。異なる蛋白質足場は,これらのエネルギーをいかに調節するかについて調べるため,著者らは,足場蛋白質として膜貫通βバレルE.coli PagPを用いた全20アミノ酸のΔΔG Sc Oを測定した。本研究では,著者らの知る限り,二構造的及び連続的に異なる蛋白質足場での同じ実験条件で測定したΔΔG Sc Oの最初の例である。二疎水性スケールは強く直線的に相関していたが,側鎖,その大部分は極性残基の半分以上のΔΔG Sc Oの見かけの足場に誘起された変化であることを見出した。蛋白質足場は,側鎖はより好ましい環境に到達することができる機構を決定すると,ΔΔG Sc Oの大きさを調節することにより好ましくない環境に埋込まれることを側鎖のΔΔG Sc Oを影響することを提案した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  極性 ,  相互作用 ,  大腸菌 ,  膜タンパク質 ,  二分子層 ,  *側鎖 ,  疎水性 ,  折畳み ,  ペプチド ,  *自由エネルギー ,  脂質二分子膜
準シソーラス用語： 残基 ,  二層 ,  スカフォールド蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生体膜一般  (EF04010G)

タイトルに関連する用語 (4件)： 側鎖 ,  自由エネルギー ,  蛋白質 ,  足場