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J-GLOBAL ID:201702228335964029   整理番号:17A1718960

表面プラズモン共鳴によるレクチン結合を用いた蛋白質のグリカンプロファイリング【Powered by NICT】

Glycan profiling of proteins using lectin binding by Surface Plasmon Resonance
著者 (3件):
資料名:
巻: 538  ページ: 53-63  発行年: 2017年 
JST資料番号: H0177B  ISSN: 0003-2697  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質のグリカンプロファイリングは,表面プラズモン共鳴(SPR)によるレクチン結合活性を介して研究した。方法を検証するために,著者らは特異的グリコシダーゼを用いたヒトトランスフェリンからの糖残基の逐次除去による特異的レクチン結合をモニターした。結果は蛋白質上のグリカンは種々のレクチンへの選択的結合活性によって同定することができることを明確に示した。この方法を用いて,ほ乳動物細胞(CHO及びHEK2936E細胞)で発現した治療peptibodiesと抗体のFcグリコシル化プロファイルを特性化し,陰性対照群としてのE.coli発現蛋白質であった。はCHO細胞に発現させた抗体はシアル酸を含んでいなかったが,2936E細胞で発現した抗体はシアル酸を含んでいた。を発現させたCHO細胞抗体も2936E細胞により発現される量子ドットよりも大きくフコシル。グリカン改変マウス抗体のフコース組成を測定するために,高マンノースの欠失または濃縮によるヒト抗体変異体のマンノース組成を決定するためにこの方法を適用した。この方法を用いて生成したグリカンプロファイルを順相分離したグリカンの除去,2-AB標識グリカン分析からの結果に匹敵し,グリカン工学抗体のFcガンマ受容体結合活性はそのグリカンプロファイルと一致した。,SPRレクチン結合分析は蛋白質グリコシル化への迅速な代替法であることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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糖質・糖鎖一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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