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J-GLOBAL ID:201702229294516699   整理番号:17A1709445

転写因子EBから誘導したペプチドはNFAT型モチーフとしての類似領域におけるカルシニューリンと結合する【Powered by NICT】

Peptides derived from transcription factor EB bind to calcineurin at a similar region as the NFAT-type motif
著者 (10件):
資料名:
巻: 142  ページ: 158-167  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0147A  ISSN: 0300-9084  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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カルシニューリン(CN)は多くの生理的過程に関与し,複数の基質と相互作用する。基質のほとんどはCNによって認識される類似モチーフを含んでいた。最近の研究は,新しいCN基板,転写因子EB(TFEB),オートファジーに関与していることを明らかにした。TFEB(TFEB YLENP)から15QSYLENPTSYHLQQSペプチドはCNに結合することを示した。TFEB YLENPペプチドはYLAVPに変更したところ,CNに対するその親和性を増加し,強いCN阻害活性を示した。分子動力学シミュレーションは,TFEB YLENPペプチドは活性化T細胞の核因子,細胞質1(NFATc1 YLAVP)の15DQYLAVPQHPYQWAKモチーフとしてCNの同じ結合部位を持つことを明らかにした。NFATc1YLAVPペプチドの発現は,飢餓HeLa細胞におけるTFEB活性化を抑制した。著者らの研究は,最初のTFEBにおけるCN結合部位を同定し,CN基質から誘導した種々のペプチドの阻害能力を比較した。データは細胞内のCNシグナル伝達の基礎となる認識配列の多様性を明らかにした。CN基質相互作用の研究はCN基質相互作用in vitro実験を標的とする選択的CNペプチド阻害剤を開発するための基盤を提供した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
細胞生理一般  ,  遺伝子発現 

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