タウ蛋白質のアミロイド形成【Powered by NICT】

Nizynski Bartosz; Nizynski Bartosz; Dzwolak Wojciech; Nieznanski Krzysztof

文献

J-GLOBAL ID：201702229485818895 整理番号：17A1825885

タウ蛋白質のアミロイド形成【Powered by NICT】

Amyloidogenesis of Tau protein

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資料名：
巻： 26 号： 11 ページ： 2126-2150 発行年： 2017年
JST資料番号： W2730A ISSN： 0961-8368 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

神経変性における微小管関連蛋白質タウの役割は,Alzheimer病(AD)患者の脳におけるタウアミロイド凝集体の発見以来広く研究されてきた。アミロイド原線維の形成過程はアミロイド形成として知られており,蛋白質凝集に関連した神経変性状態の予防と治療における潜在的標的として注目されている。タウのアミロイド凝集体の脳沈着は,ADのみならず多数の他のタウオパチーとプリオン病で観察された。本質的に非構造単量体タウのアミロイド形成はポリアニオン性分子および凝集易発性蛋白質/ペプチドとタウ遺伝子,翻訳後修飾,または相互作用の変異により引き起こされる。タウのアミロイド原線維の自己集合は,神経変性疾患に関与する他の蛋白質のアミロイド形成の多くの特徴を共有している。例えば,in vitro実験は,タウアミロイド形成の律速段階である,核形成相は凝集テンプレート(「種子」)として作用する断片化された予め形成されたタウ線維の存在下で短縮されることを示した。従って,タウオパチー病気に侵された神経細胞により放出されたタウ凝集体はプリオン様機構,プリオン蛋白質の病原性型のための最初に記述されたを介して脳における神経変性過程を拡大することができる。さらに,タウは,潜在的に様々な病理学的影響のアミロイド株の構造的に多様な自己凝集体を形成することを示し,プリオン株をこの点で類似した。ここでは,タウ凝集に関する現在の文献をレビューし,プリオン様パラダイムの光におけるタウアミロイドの伝搬の機構を考察した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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生物学的機能 , 細胞生理一般 , 神経系の疾患

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