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J-GLOBAL ID:201702229796954757   整理番号:17A1421655

Thermoanaerobacter ethanolicus二次アルコールデヒドロゲナーゼのMet151およびThr-153の変異誘発アラニンへのアセトフェノンの基質特異性を変化させる【Powered by NICT】

Mutagenesis of Met-151 and Thr-153 to alanine in Thermoanaerobacter ethanolicus secondary alcohol dehydrogenase changes substrate specificity for acetophenones
著者 (5件):
資料名:
巻: 105  ページ: 59-63  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0989B  ISSN: 0141-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Thermoanaerobacter ethanolicusからの第二アルコールデヒドロゲナーゼ(SADH)をキラルアルコールへのケトンを減少させ,一般的にPrelog則に従い,大小アルキル置換基の結合ポケットを持つ,(S)-アルコールを与えた。以前に大および小ポケットの両方の変異は基質特異性と立体選択性の両方を変化させることができることを示した。本研究では,小ポケットに位置する残基,Met151及びThr153をアラニンに変異させた。M151A変異体SADHは有意に低い活性と野生型SADHよりも脂肪族ケトンの還元のための低い立体選択性を示した。M151Aはアセトンの還元のための非線形動力学を示した。T153A SADHはより低い活性が,野生型SADHと比較してケトン還元のための類似した立体選択性を示した。I86A/M151A/C295AとI86A/T153A/C295A三重変異体SADHは置換アセトフェノンの還元のための特異性変化を示した。これらの結果から,これらの突然変異はSADHの小ポケットを拡大し,基質特異性を広げるためにI86A/C295A SADHと結合に有用であることを確認した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  酵素の応用関連 

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