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J-GLOBAL ID：201702229900077023   整理番号：17A1013270

チロシンはアミロイド-β₄₂のβ-シート構造形成を調節する: 無秩序蛋白質のための新たなクラスタリングアルゴリズム

Tyrosine Regulates β-Sheet Structure Formation in Amyloid-β₄₂: A New Clustering Algorithm for Disordered Proteins

著者 (5件)： COSKUNER Orkid (Univ. Texas at San Antonio, Texas, USA) ,  COSKUNER Orkid (Univ. Koeln, Koeln, DEU) ,  COSKUNER Orkid (Turkisch-Deutsche Univ., Istanbul, TUR) ,  UVERSKY Vladimir N. (Univ. South Florida, Florida, USA) ,  UVERSKY Vladimir N. (Inst. Biological Instrumentation, Russian Acad. Sci., Moscow region, RUS)
資料名： Journal of Chemical Information and Modeling  (Journal of Chemical Information and Modeling)
巻： 57  号： 6  ページ： 1342-1358  発行年： 2017年06月 
JST資料番号： A0294A  ISSN： 1549-9596  CODEN： JCISD8  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイド-β₄₂(Aβ₄₂)の1次構造で10番目のアミノ酸はTyrであるが,この残基は亜鉛,銅や鉄結合活性を有し,Aβ₄₂のニトロ化やリン酸化に重要な役割を果たす。Tyr10Ala変異体と野生型Aβ₄₂ペプチドの構造/熱力学特性と同時に変性傾向と凝集素因を分析し,Aβ₄₂構造アンサンブルでのTyrとTyr10Alaの役割を調査した。特に,2次構造形成や塩架橋を含む3次構造要素を分析し,Aβ₄₂のTyr10Ala変異体の配座エンタルピー,エントロピーとギブス自由エネルギーを調和/準調和法を用いて計算し,野生型Aβ₄₂と原子レベルで比較した。また,2次構造遷移安定性を著者等が開発したアルゴリズム(TISS)を用いて調査した。さらに,個々の2次構造特性と熱力学特性のみを利用する変性Aβ構造クラスタリングの新たな戦略を開発した。Aβ₄₂のβ-シート構造形成はTyrにより調節され,変性構造においてβ-シートの秩序化を促進することを明らかにした。また,Tyr10Ala変異がAβ₄₂の変性傾向に影響を与え,Aβ₄₂凝集を低下することを示唆する結果を得た。

シソーラス用語： *アミロイドβタンパク質 ,  *β構造 ,  *アルゴリズム ,  クラスタ化 ,  *アミノ酸残基 ,  塩基対置換 ,  二次構造 ,  熱力学 ,  凝集
準シソーラス用語： アミノ酸置換 ,  *アミロイドβ42 ,  *クラスタリングアルゴリズム ,  *チロシン残基 ,  蛋白質凝集

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

タイトルに関連する用語 (6件)： チロシン ,  アミロイド ,  構造形成 ,  調節 ,  蛋白質 ,  クラスタリングアルゴリズム